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デアミノノイラミン酸残基特異的な新規シアリダーゼ(KDNase)-酵素学的性質解明、触媒活性部位の構造解析と既知シアリダーゼとの比較

一种针对脱氨基神经氨酸残基的新型唾液酸酶 (KDNase) - 酶特性的阐明、催化活性位点的结构分析以及与已知唾液酸酶的比较

基本信息

批准号：
07680647
负责人：
北島健
金额：
$ 1.02万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

新規酵素KDNase SMの酵素学的諸性質、構造を解明する目的で、酵素の完全精製、精製酵素をもちいた酵素反応の速度論的解析を行い、以下の成果を得た。分子クローニングを目指した実験については、タンパク質の部分配列決定を行い、合成ヌクレオチドプローブの合成が行える段階に達した。1.Sphingobacterium multivorum由来KDNase SMの完全精製:本酵素は誘導酵素であること、浸透圧ショックにより菌体から収量良く遊離されることをつきとめた。誘導には遊離のKDNでなく結合型KDNを炭素源にする必要であることが判明し、KDN糖タンパク質を含むニジマス体腔液のアルカリ還元処理物が有効な誘導試薬として使えることがわかった。これらの準備段階を経て、KDNase SMをタンパク質として均一になるまで精製することに成功した。その成果は、学術雑誌に発表した(印刷中)。2.KDNase SMの酵素学的解析:精製酵素を用い、酵素反応の速度論的解析を合成および天然基質、また阻害剤を用いて行った。Dr.M.von Itzstein教授(モ-ナシュ大学・オーストラリア)から恵与された2,3-デヒドロ-2-デオキシノノン酸(KDN2en)が遷移状態アナログとして強い阻害活性をもつことが判明した。本酵素は、シアリダーゼの強力な阻害剤である2,3-デヒドロ-2-デオキシ-N-アセチルノイラミン酸(Neu2en5Ac)により全く阻害されないことから、本酵素が炭素5位の水酸基の認識が重要であることがわかった。

New enzyme KDNase SM enzyme properties, structure, purpose, enzyme purification, enzyme reaction rate analysis, the following results were obtained The molecular structure of the molecule is determined by the partial arrangement of the molecule, the synthesis of the molecule, and the synthesis of the molecule. 1. Sphingobacteria multivorum is derived from KDNase SM and is completely purified: this enzyme induces enzymes to penetrate into cells, and the amount of cells is good. It is necessary to identify the free KDN and the bound KDN carbon source, and the KDN carbohydrate is contained in the body cavity fluid and the free KDN carbon source is treated with the induction test. The preparation stage is smooth, and the KDNase SM is smooth and smooth. The results of the study are published in the journal (in print). 2. Enzymatic analysis of KDNase SM: purification of enzymes, rate-theoretic analysis of enzyme reactions, synthesis of natural substrates, and use of inhibitors Dr. M.von Itzstein ( This enzyme is a powerful inhibitor of carbon 5-position. It is important to understand the hydroxyl group of carbon 5-position.

项目成果

期刊论文数量（2）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

NISHINO SATORU: "Induction Rocalization and purification of a novel siolidase,deaminoneuraminidase (KDNase),from Sphingobacterium-multivorum-" The Journal of Biological Chemistry. 271. 1-5 (1996)

NISHINO SATORU：“来自多食鞘氨醇杆菌的新型硅酸酶、脱氨基神经氨酸酶 (KDNase) 的诱导局部化和纯化”《生物化学杂志》。

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