シアノバクテリアの熱ストレス応答機構と光合成防御
蓝藻的热应激反应机制及光合防御
基本信息
- 批准号:15570028
- 负责人:
- 金额:$ 2.05万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2003
- 资助国家:日本
- 起止时间:2003 至 2004
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
1.ECF(extracytoplasmic function)シグマ因子のストレス条件下における機能解析Synechocystis sp.PCC 6803に存在する三つのECFシグマ因子(SigG、SigH及びSigI)の機能を明らかにするために其々の遺伝子破壊株を構築し細胞のストレス耐性に対する影響を調べた。野生株や他の変異株よりもSigG変異株は高温感受性を示したが、主要な熱ショックタンパク質(HSP)遺伝子の発現に違いはみられなかった。メチルビオローゲン存在下で、この変異株の光合成色素量や生存率は顕著に減少し、酸化ストレスで誘導されるfur遺伝子転写産物も減少していた。SigGはこの遺伝子の転写を行い酸化ストレス耐性に関与することが示唆された。2.フィコビリソームの構築や、その変性阻止に果たすHSPの役割単離した天然型フィコビリソームを過酸化水素存在下で高温処理するとこの複合体の解離(分解)が引き起こされた。HspAは天然型とは相互作用しないが、その構成ポリペプチドの一部を失った解離産物(フィコビリソームの非天然状態複合体)中のフィコシアニンと特異的に相互作用することを明らかにした。フィコビリソームの構成ポリペプチドの中で、3種類のリンカーポリペプチドは通常温度及び高温下で最も不安定であることを明らかにし、HtpGがこれらの変性凝集を阻止することを明らかにした。HtpG変異株から精製したフィコビリソームは野生株の天然型よりも「軽く」、かつリンカーポリペプチド量が減少していた。さらに、HtpG変異株のフィコビリソームは熱に不安定であった。これらの結果は、HtpGがリンカーポリペプチドと特異的に相互作用してこれを安定化すること、これがフィコビリソーム構築や高温条件下における安定性維持に重要であることを示唆するものである。
1. ECF (extracytoplasmic function) functional analysis of Synechocystis sp.PCC under the condition of extracytoplasmic factor 6803 has the function of three ECF factors (SigG, SigH and SigI). Ming らかにするためにits々の缝子波壊 strains をconstruct しCell のストレスresistant に対するeffect を Adjustment べた. Wild strain やの変different strain よりもSigG変different strain はHigh temperature sensitivityをshowしたが、Mainな热ショックタンパク性(HSP) 缝子の発成にviolated いはみられなかった. In the presence of メチルビオローゲン, the survival rate of the photosynthetic pigment of the different strains of この変 is not affected. Reduced し, acidified ストレスで induced されるfur 缝子転WRITTEN product もREDUCED していた. SigG はこの缝子の転WRITE を行いAcidification ストレスpatience に关 与することが说 instigation された. 2. フィコビリソームのconstruct や, その変性 hindering に Fruit たすHSP の佘したnatural type フィコビThe dissociation (decomposition) of the complex is caused by high-temperature treatment in the presence of peracidified water. HspA is a naturally occurring type of HspA that interacts with other components and is a dissociation product of HspA that constitutes HspA. The specific にinteraction of the ビリソームのnon-natural complex) in the のフィコシアニンとすることを明らかにした.フィコビリソームの consist of ポリペプチドの中で, 3 types of のリンカーポリペプチドは normal temperature and high temperatureでmost unstable であることを明らかにし, HtpG がこれらの変性agglutinating をblock することを明らかにした. HtpG is a natural type of the refined strain of the different strains of the wild strain.よりも「軽く」、かつリンカーポリペプチド The amount is reduced していた.さらに、HtpG変different strainのフィコビリソームは热に unstable であった.これらのRESULTは、HtpGがリンカーポリペプチドとSpecific にInteractionしてこれをStabilizationすること、こIt is important to maintain the stability of における under high-temperature conditions in れがフィコビリソーム construction.
项目成果
期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Ehira, S.: "Conserved temperature-dependent expression of RNA-binding proteins in cyanobacteria with different temperature optima"FEMS Microbiol.Lett.. 225. 137-142 (2003)
Ehira, S.:“具有不同最佳温度的蓝细菌中 RNA 结合蛋白的保守温度依赖性表达”FEMS Microbiol.Lett.. 225. 137-142 (2003)
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桧山 哲夫其他文献
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