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血管平滑筋ミオシンの光化学的切断による運動調節機能の改変

通过血管平滑肌肌球蛋白的光化学裂解改变运动控制功能

基本信息

批准号：
04263201
负责人：
岡本洋
金额：
$ 1.73万
依托单位：
Muroran Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

平滑筋のゆっくりとした収縮速度は張力発生は、横紋筋のそれらと際だった対照を示している。これは収縮の調節機構の違いだけで説明されるものではなくミオシンとアクチンの結合の性質の違いを反映しているものと考えられる。我々はタンパク質構造の特異的な改変によって機能の違いを理解したいと考えた。用いたミオシンは本補助金で購入した遠心分離機によって調製した。ミオシンATPase反応はオルトバナジン酸(Vi)によって強く阻害される。これはViが無機リン酸(Pi)のアナログとして作用し、ADPとともにATPase活性中心に非常に安定な結合をするためである。我々は、この不活性化複合体が光に敏感で波長300〜400n7の光を照射するとすばやく分解し酵素活性が回復することを見つけた。この時、試料溶液中に1mMのバナジン酸を加えておくとミオシン重鎖の特異的切断が生じた。いずれの軽鎖にも切断はなく消化酵素にくらべて特異性が優れている。重鎖には二箇所の切断が認められ、その位置はアミノ末端から23kDa(V1)及び74kDa(V2)と判明した。第一にV1とV2の両方が切断されるとATPase活性は急激に低下したがV2のみの切断では二価金属イオン依存性の活性がよく保たれていた。第二にアクチン依存性Mg^<2+>-ATPase活性を見ると二箇所の切断では速やかに活性が失われていくのに対し、V2のみの場合にはコントロールの約30%まで低下し以後変化が無かった。第二の点についてアクチン依存性Mg^<2+>-ATPase活性のアクチン濃度依存性を調べたところ親和性が低下しただけで最大活性値は変化していないことが判明した。平滑筋のミオシンを用いて同様の光化学切断を行ったところ横紋筋ミオシンのV2部位に相当する部位で切断が生じた事がわかった。平滑筋ミオシンの軽鎖を破壊することなくアクチン親和性を変化させることなくアクチン親和性を化させる方法として光化学的切断法が有効である。

Smooth ribs, speed, forces, bars, tendons, tendons. The information system is required to indicate that the information system is in combination with the information that is reflected in the information system. We will be able to improve the performance of the special equipment. We will be able to understand the situation. Use the local financial aid to transfer to the local distributor. The ATPase reverses the concentration of acid (Vi), which strongly blocks the damage. The active centers of Vi, Pi and ATPase are very stable and stable, and the active centers of ADPIs are very stable and stable. The photosensitive 300~400n7 photosensitive wave length of inactive and inactive clones was irradiated by photoluminescence (300~400n7). The enzyme activity was determined by enzyme activity. At the same time, it is necessary to cut off the raw material in the feed solution because of the high concentration of 1mM in the feed solution. The digestive enzymes were cut off and the digestive enzymes were cut off. Repeat the location of the 23kDa (V1) and 74kDa (V2) at the end of the cutoff. The first "V1" V2 "cutoff", "ATPase activity", "acute low", "V2", "cut off", "two metals", "dependence", "activity", "protection". The second temperature is dependent on mg ^ & lt;2+>-ATPase activity. Please see the cut-off speed test in the second part of this paper. In order to reduce the temperature, the activity of mg ^ & V2 will be reduced by about 30% of the temperature. The second point is due to the dependence of mg ^ & lt;2+>-ATPase activity on the degree of dependence and low activity on maximum activity. The smooth tendons were cut with the same photochemical cut-off line, the transverse tendons were cut, the V2 parts were cut, and the raw parts were cut. The smooth tendons are broken, and there is a photochemical cutting method for photochemistry.