权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

陰イオンチャンネルの分子機構に関する蛋白質化学的研究

阴离子通道分子机制的蛋白质化学研究

基本信息

批准号：
04266223
负责人：
濱崎直孝
金额：
$ 0.96万
依托单位：
Fukuoka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

陰イオン透過活性中心の同定及び構造解析を行っている。研究材料として、ヒトの赤血球膜を用いている。今日までの我々の研究で、バンド3蛋白質の831番目のメチオニンからカルボキシル末端(911番)のバリン残基までの78アミノ酸残基の領域が透過活性中心の一部をなしていることが明らかになっている。さらに、バンド3蛋白質のヒスチジン残基のうち1残基が赤血球膜内側に位置しており、そのヒスチジン残基が陰イオン透過の過程で膜表面に露出したり、膜内に埋れたりすることも、我々は証明している。本研究では、上記78アミノ酸残基領域(ここでは、8.5Kペプチドと呼ぶ)とヒスチジン残基の膜内高次構造の研究を行った。まず、バンド3蛋白質の膜貫通領域の膜内構造を明らかにする目的で、膜貫通αヘリックス部分と親水性連結ループ部分の同定を行った。その結果、現在広く普及しているハイドロパチー予測とのずれが目立ち、ハイドロパチー予測のみで膜内構造を論ずる危険性を痛感したので公表した。次に、蛋白質化学的に証明した膜貫通αヘリックス部分間の相互位置を明らかにするために、陰イオン透過の選択的な阻害剤であり、しかも蛋白質の架橋剤でもあるH_2-DIDSを用いて、膜貫通αヘリックス間を架橋し、分離精製し一次構造決定を行っている。現時点ではまだ完了していないが、ほぼ、成功の見通しはついている。この研究には部位特異的な抗体を合成ペプチドを用いて作成し、架橋ペプチドの分離同定に利用している。

Yin Yuan is analyzed through the identification of the active center and the structural analysis. Research materials are used for research materials such as として and ヒトのerythrocyte membrane. Today's までの我々の researchで、バンド3proteinの831号のメチオニンからカルボキシルTerminal (911) The area of バリン residues and 78 アミノ acid residues are の through the active center part of をなしていることが明らかになっている.さらに, バンド3 protein のヒスチジン residue のうち1 residue が red blood cell membrane inside に position しており, そのヒスチジThe residue of the residue is exposed through the process of the film surface, and it is buried in the film, and I prove it. This study is based on the study of higher-order structures in membranes in the field of 78 アミノ acid residues (ここでは, 8.5K ペプチドとHUぶ) and とヒスチジン residues.まず, バンド3 protein's membrane-penetrating area, the inner structure of the membrane, the purpose of the membrane, the membrane-penetrating α ヘリックス part, and the hydrophilic linking ループ part, the same set of lines.そのRESULTS、Now the popularity of 広くしているハイドロパチーforecast とのずれが目立ち、ハイドロパチーPredicted のみでIntramembranous structure をDiscussion ずるRisk 険性をPain したのでpublic surface した. The proof of protein chemistry is that the mutual position between α ヘリックス parts of the membrane is penetrated, the を明らかにするために, and the yin イオンの selection is blocked,しかもprotein bridging system H_2-DIDS uses いて, membrane penetration α ヘリックス间を bridging system, separation and purification を row っている. Now click on the ではまだfinished していないが, ほぼ, and the successful の见通しはついている. We are researching and developing site-specific NA antibodies, synthesizing them with NA antibodies, and bridging NA antibodies using NA antibodies.