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アニオントランスポーターの分子機序:アニオンで誘発される構造変化と透過機構

阴离子转运蛋白的分子机制：阴离子引起的结构变化和渗透机制

基本信息

批准号：
07276229
负责人：
濱崎直孝
金额：
$ 1.92万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

アニオン透過の分子機序の解析を目的とする。特に、アニオンが透過活性中心と結合することで誘発されるバンド3蛋白質の構造変化を明らかにする。本年度は、第一番目の膜貫通部分であることが確認出来ている(Kang,D.et al.,J.Biol.Chem.267,19211-19217)Tyr-390からLys-430までのセグメントについて、重点的な解析を行なう。このセグメントに含まれるAla-400からAla-408までの9アミノ酸残基の欠損バンド3蛋白質は赤血球膜に正常に発現されているにもかかわらず透過活性を全く持たないことが判明している(Schofield,A.E.et al.(1992)Nature 335,836-838)。我々はこの第一番目の膜貫通部分がバンド3蛋白質が正常の高次構造を取るのに重要な役割を担っているという作業仮説を立て、この部分に限局した高次構造の分析を合成ペプチドなどを用いて行なった。具体的な研究計画と結果を以下に要約する。(1)バンド3蛋白質のカルボキシ末端の構造変化解析をアニオントランスポート分子機序との関連で解析した結果、カルボキシ末端はバンド3蛋白質の生合成から細胞内移行に重要な役割を果たしていることが非常に強く推測された。この結果はJ.Biochem.118、1192-1198(1995)に発表した。(2)バンド3蛋白質の膜貫通ドメイン内の蛋白質化学的確認をBand 3-rich Membraneのトリプシン・キモトリプシン・ペプシン消化及び膜から遊離してきたペプチド、膜に残存したペプチドの分離ならびにHPLCなどを用いた精製、それらペプチドの一次構造解析・その分析を行った結果、バンド3蛋白質のようなポリトピック型膜蛋白質はHydopathy Predictionで予測される構造とは、機能的に重要な部分ほど、違っていることが判明した。この結果は、現在、投稿準備中である。

The purpose of molecular sequence analysis is to analyze the molecular structure of the protein. In particular, the structural changes of the VND3 protein induced by angiotensin through the active center and binding are clarified. This year, we confirmed that the membrane penetration part of the first phase of the first phase was confirmed (Kang, D. et al., J.Biol.Chem.267, 19211 -19217)Tyr-390 Lys-430 The protein contains Ala-400, Ala-408, 9 amino acid residues and is deficient in protein 3. The protein normally occurs in red blood cell membranes and is completely active (Schofield,A. E.et al. (1992)Nature 335,836-838)。The membrane penetration part of the first order is composed of three proteins: normal high-order structure, important high-order structure, high-order structure and high-order structure. Specific research projects and results are provided below. (1)The structural analysis of the terminal region of the D3 protein and the correlation analysis of the molecular mechanism of the D3 protein are very strong. These results are shown in J. Biochem. 118, 1192-1198(1995). (2)Chemical confirmation of protein in the Membrane penetration region of the protein Band 3-rich Membrane and separation of membrane fragments by HPLC, purification, and analysis of the primary structure of the fragment The structure and function of the protein were predicted by Hydopathy Prediction.この结果は、现在、投稿准备中である。