アニオントランスポーターの分子機序:バンド3蛋白質の構造解析と分子機序の解明

阴离子转运蛋白的分子机制：带3蛋白的结构分析及分子机制的阐明

• 批准号: 09257235
• 负责人: 濱崎 直孝
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-09257235/
• 关键词: 膜蛋白質; 陰イオン透過; バンド3蛋白質; リポゾーム; 膜蛋白質生合成; 構造と機能; 蛋白質構造

本研究期間で、我々はバンド3蛋白質の構造解析の成果として、膜内ドメインのカテゴリー分類を提唱した(Hamasaki,N.et al.,Cell.Mol.Biol.42,1025-1039(1996);および J.Biochem.122,577-585(1997))。即ち、カテゴリー1は親水性膜外領域;カテゴリー2はPeptide/Lipid相互作用がない状態で膜内に埋もれている領域;カテゴリー3はPeptide/Lipid相互作用を有した状態の疎水性膜貫通領域;である。このようなカテゴリー分類を実証するために我々は、1)in situでの化学修飾実験、2)合成ペプチドを利用したリポゾーム系での部分構造解析、3)Translation/Transcription系でのトポロジー形成シグナルの解析の解析方法が違った3方面から分析し、新概念の確立を目指した。その結果、バンド3蛋白質分子内Tyr390〜Leu460部分は、上記のいずれの方法でもカテゴリー2に属する最も典型的なペプチド領域と考えられた。この他に、Pro563〜Phe584およびTrp723〜Lys743がカテゴリー2に属するペプチド領域であることが証明された。また、Met833からカルボキシ末端(Val911)までは非常に特殊な構造を膜内でとっている可能性が示唆された。一方、これまでのところ陰イオン透過活性発現に必須であると言われているアミノ酸残基は全てこれらの領域に含まれていることから、カテゴリー2に属するペプチド領域が膜蛋白質の機能発現に重要な役割を果たしていることが考えられた。

で during this study, I 々 は バ ン ド の 3 protein structure の results と し て, membrane ド メ イ ン の カ テ ゴ リ を ー classification to sing し た (Hamasaki, N.e t al., Cell. Mol. Biol. 42102, 5-1039 (1996); Youdaoplaceholder0 j. biochem.122,577-585(1997). That is, ち, カテゴリ ち 1 hydrophilic outside the membrane field; Youdaoplaceholder0 カテゴリ 2 る Peptide/Lipid interaction がな state で に buried in <s:1> れて る る る る domain within the membrane; Youdaoplaceholder0 カテゴリ 3 カテゴリ Peptide/Lipid interaction を has a <s:1> た state <e:1> 疎 aqueous membrane permeation field; Youdaoplaceholder0. Youdaoplaceholder0 ようなカテゴリ ようなカテゴリ classification を real evidence するために I 々, 1)in Situ で の chemically modified be 験, 2) synthesis ペ プ チ ド を using し た リ ポ ゾ ー ム department で の part of structural analysis, 3) Translation/Transcription で の ト ポ ロ ジ ー form シ グ ナ ル の の parse method が violations っ た three aspects か ら analysis し, establishment of new concept の を refers し た. そ の results, バ ン ド Tyr390 ~ Leu460 part は within three protein molecules, written の い ず れ の way で も カ テ ゴ リ ー に 2 genera す る も most typical な ペ プ チ と ド field test え ら れ た. こ の he に, Pro563 ~ Phe584 お よ び Trp723 ~ Lys743 が カ テ ゴ リ ー に 2 genera す る ペ プ チ ド field で あ る こ と が prove さ れ た. ま た, Met833 か ら カ ル ボ キ シ end (Val911) ま で は very に な special tectonic を membrane で と っ て い が る possibility in stopping さ れ た. Side, こ れ ま で の と こ ろ Yin イ オ ン through active 発 に must now で あ る と said わ れ て い る ア ミ ノ acid residues は full て こ れ ら に の field containing ま れ て い る こ と か ら, カ テ ゴ リ ー に 2 genera す る ペ プ チ が ド field function of membrane protein の 発 に now important な "を cut fruit た し て い る こ と が exam え ら れ た.

项目成果

Suehara,N.: "Telomerase Activity in Pancreatic Juice Differentiates Ductal Carcinoma from Adenoma and Pancreatitis" Clin.Cancer Res.3( ). 2479-2483 (1997)

Suehara,N.：“胰液中的端粒酶活性可区分导管癌、腺瘤和胰腺炎”Clin.Cancer Res.3( )。

Hamasaki,N.: "Band 3 Protein:Physiology,Function and Structure." Cell.Mol.Biol.42(7). 1025-1039 (1996)

Hamasaki,N.：“带 3 蛋白：生理学、功能和结构。”

Hamasaki,N: "Menbrane Proteins:Structure,Function and Expression Control" Kyusyu University Press/S.Karger AG, 413 (1997)

Hamasaki，N：“膜蛋白：结构、功能和表达控制”九州大学出版社/S.Karger AG，413（1997）

Muta,T.: "p32 Protein,a Splicing Factor 2-associated Protein,is Localized in Mitochondrial Matrix and is Functionally Important in Maintainng" J.Biol.Chem.272(39). 24363-24370 (1997)

Muta,T.：“p32 蛋白，一种剪接因子 2 相关蛋白，位于线粒体基质中，在维护中具有重要功能”J.Biol.Chem.272(39)。

Hamasaki,N.: "Proteolytic Cleavage Sites of Band 3 Protein in Alkali-Treated Membrances:Fidelity of Hydropathy Prediction for Band 3 Protein." J.Biochem.122(3). 577-585 (1997)

Hamasaki,N.：“碱处理膜中带 3 蛋白的蛋白水解切割位点：带 3 蛋白水病预测的保真度。”