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赤血球膜陰イオン透過活性中心ペプチドの同定・分離・精製及びその構造解析

红细胞膜阴离子透过活性中心肽的鉴定、分离纯化及其结构分析

基本信息

批准号：
01570168
负责人：
濱崎直孝
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Fukuoka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1989
资助国家：
日本
起止时间：
1989 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-01570168/
关键词：
赤血球膜 Band3 陰イオン透過系ヒスチジン残基 Diethylpyro carbonate 膜蛋白質の構造

项目摘要

赤血球膜の陰イオン透過は分子量が約95000ダルトンの糖タンパク質であるBand3タンパク質で媒介されることが証明されている。我々はこの蛋白質分子内における陰イオン透過活性中心の同定・分離・精製を目的として研究をつづけている。今日までの研究の結果Band3分子のカルボキシルキ末端から78個のペプチドが陰イオン透過活性中心の少なくとも一部を形成しており、特に、カルボキシルキ末端から60番目のリジン残基機能発現に重要であることを証明している(J.Biol.Chem.263,8232ー8238(1989))。さらに、このリジンとは別に、赤血球膜内側に存在しているヒスチジン残基も陰イオン透過活性発現に必須であることを明らかにしている(J.Biochem.99,495ー501(1986))。本研究では陰イオン透過過程におけるこのヒスチジン残基の役割を明らかにするのを目的として研究を行った結果、以下に列挙することが判明した。1.このヒスチジン残基はBand3分子が内向きの構造をとるときのみ赤血球膜内側の露出する。2.このヒスチジン残基をDiethylpyrocarbonateで化学修飾すると、Band3はもはや外向きの構造をとることができない。3.このヒスチジン残基は陰イオン結合部位(Transfer Site)ではなくいわゆるアロステリック部位であることが推測された。4.このヒスチジン残基のBand3分子内での一次構造上の位置はいまだ判らない。以上の結果は裏面に記した論文に発表している。

Red blood cell membrane anion permeability molecular weight is about 95000, the sugar content is about 1000, the medium is about 1000, the medium is about 1000. The protein molecules are isolated and purified through the active center. As a result of our recent research, we have demonstrated that the 78 terminal residues of the Band3 molecule are important for the functional discovery of the 60 terminal residues through the formation of a small portion of the active center (J. Biol. Chem. 263, 8232, 8238(1989)). In addition, the presence of these residues on the inner surface of the erythrocyte membrane is essential for the transmission of activity (J. Biochem. 99, 495 - 501(1986)). The results of this study are listed below. 1. The residue of this gene is exposed inside the red blood cell membrane. 2. Chemical modification of these residues by Diethylpyrocarbonate, Band3, and the structure of these residues. 3. Transfer Site of the Residues of the Antigen 4. The position of this residue in the primary structure of Band3 molecule is reversed. The above results are recorded in the paper.