PDIファミリー蛋白質のシャペロン機能に関する研究
PDI家族蛋白的伴侣功能研究
基本信息
- 批准号:09276104
- 负责人:
- 金额:$ 1.54万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1997
- 资助国家:日本
- 起止时间:1997 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
S-S結合形成を介する蛋白質フォールディングへのPDIファミリー蛋白質の関与について、Bovine pancreatic trypsin inhibitor(BPTI)の3対のS-S結合形成とフォールディングを、PDI、ERp72、ERp61がそれぞれどのように促進するかをHPLCで解析した。反応全体についてはPDIが最も促進し、ERp72やERp61の促進作用はこれに比較して弱いが、PDIは中間型から自然型への反応を顕著に促進するのに対し、ERp72やERp61はむしろ還元変性型から中間型への反応を顕著に促進することが明らかとなった。また、PDIでは2種類の中間型の移行反応を経た自然型の形成促進が認められたが、ERp72はこの移行反応を促進できないことが明らかとなった。細胞内でこれらの蛋白質が機能を補い合っている可能性が示唆された。このほか、ERp72のペプチド結合能とシャペロン機能について解析するため、ERp72のdelution mutantsを作製して、ペプチド結合部位の同定を試みている。
S-S binding formation mediates protein formation and PDI binding. Three pairs of S-S binding formation mediates protein formation and PDI binding. ERp72 and ERp61 binding. PDI is the most active promoter of all reactions, ERp72 and ERp61 are relatively weak, PDI is the most active promoter of natural reactions, ERp72 and ERp61 are relatively weak, ERp72 and ERp61 are relatively active. 2 types of intermediate type of transitional reaction, natural type of formation promotion, ERp72 type of transitional reaction promotion The possibility of protein interaction in cells is demonstrated. This selection, ERp72 's binding ability and function analysis, ERp72 's delay mutants control, selection of binding site identity test
项目成果
期刊论文数量(2)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Miyaishi,O.: "Elevated expression of PDI family proteins during differentiation of mouse F9 teratocarcinoma cells" Journal of Cellular Biochemistry. 68. 436-445 (1998)
Miyaishi,O.:“小鼠 F9 畸胎癌细胞分化过程中 PDI 家族蛋白的表达升高”《细胞生物化学杂志》。
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- 发表时间:
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- 影响因子:0
- 作者:
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