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ペプチド鎖解離因子RF-3による終始コドン認識機構の解明

阐明肽链解离因子 RF-3 的终止密码子识别机制

基本信息

批准号：
07250202
负责人：
伊藤耕一
金额：
$ 1.41万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

【1】RF-3の作用機序・素過程の解明RF-3の過剰産生・生成系を構築し、これを確立した。解離因子RF-3のリボソームに対する結合はGTPアナログで促進され、GDPでは促進されない。このことは、EF-TuやEF-Gなど、GTP結合性翻訳伸長因子と同様にリボソームに対する結合がGTP-GDPのスイッチによって行われることを示している。【2】RF-3の機能ドメインの検索および普遍性の解明RF-3の機能を増強する遺伝子内変異を分離し、変異部位を同定した。この領域はRF-3の2カ所にクラスターし、RF-3の機能に深くかかわる領域が示唆された。様々な原核生物由来のRF-3ホモログの検索・機能の比較解析を行い、RF-3は大腸菌だけでなく、普遍的に原核生物界に存在する分子種である可能性があることが示した。【3】新たな翻訳終結モデル"RNA-RF mimicry hypothesisの提唱本研究成果によりRF-3がアミノ酸配列上、他の翻訳伸長因子と相同性のある機能ドメインを保持するばかりでなく、他のtRNA-コドン認識にかかわるGTP結合性翻訳伸長因子同様のリボソーム結合モードを保持することも明らかにした。このことは終始コドン認識がセンスコドンと同様の分子基盤で行われることを想起させる。我々は、近年集積して来つつあるGTP結合性翻訳伸長因子の機能・構造解析の知見、およびさまざまな解離因子との相同性比較解析により、原核生物解離因子RF-1/2、真核生物解離因子eRF-1がtRNAの構造・機能を擬態するタンパク質分子であり、RF-3は解離因子RF-1/2に対してEF-Tu型もしくはEF-G型の反応機構により反応を促進するというモデル(RF-tRNA mimicry hypothesis)を導いた。

[1] RF-3's action mechanism and element process are explained. RF-3's production and generation system are constructed and established. Dissociation factor RF-3 is a key factor in promoting the binding of GTP and GDP This shows that the combination of EF-Tu and EF-G, GTP-binding transcription factors and similar smart devices can contribute to the growth of GTP-GDP. [2] RF-3 function identification and universality to explain RF-3 function enhancement, genetic differences within the separation, different parts of the same This domain is RF-3 and RF-3's 2 functions. Comparative analysis of the function of RF-3 in prokaryotic origin, the possibility of molecular species in RF-3 E. coli, and universal prokaryotic organisms are shown. [3] Novel RNA-RF mimicry hypothesis research results include RF-3 gene alignment, other mRNA elongation factors, and identity. Functional properties are maintained. GTP binding mRNA elongation factors are identified. This is the first time that we've seen this. In recent years, we have accumulated knowledge of the structure and function of GTP-binding tRNA elongation factors, and comparative analysis of the identity of prokaryote dissociation factors RF-1/2 and eukaryote dissociation factors eRF-1. RF-3 is a direct response to the dissociation factor RF-1/2, and the EF-Tu type reaction mechanism is a direct response to the RF-tRNA mimicry hypothesis.