細胞外マトリックス各成分から再構成した超分子構造体

由细胞外基质各成分重构的超分子结构

• 批准号: 09217210
• 负责人: 林 利彦
• 金额: $ 0.96万
• 依托单位: The University of Tokyo
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-09217210/
• 关键词: V型コラーゲン; XI型コラーゲン; ヘパリン; ヒドロキシリジン; I型コラーゲン; II型コラーゲン; コラーゲン線維; 線維の径

コラーゲンタンパク質には多数の分子種が存在し、分子種に特異的な会合体を形成している。超構造と分子の構造の関係で未だ未解明のものにV型コラーゲンおよびV型コラーゲンと分子構造的に相同性の高いXI型コラーゲンがある。本年度はV型コラーゲンから再構成される会合体構造と分子構造の関係を明らかした。1),V型コラーゲンはヘパリンとの親和性の違いにより、α1(V)_2α2(V)の組成のものとα1(V)α2(V)α3(V)の組成のものに分離した.XI型コラーゲンは軟骨のペプシン処理により可溶化された画分から、ヘパリンとの親和性を利用して分離した。2),らせん部位だけからなるV型コラーゲン、XI型コラーゲンについて会合体形成能および会合体構造を検討した。これらの全てはどれも中性のpH,生理的な条件下で細い線維を形成した。V型コラーゲン線維が細いのは、そのらせん部位の特徴に依存することを証明し、このことの理由について新仮説を提唱した。それはコラーゲンらせん部位中のグルコシルガラクトースを結合したヒドロキシリジンが線維の径を限定するというものである。I型コラーゲン、II型コラーゲン、V型コラーゲンの2つの亜型の再構成線維の径の平均値はV型コラーゲン、II型コラーゲン、I型コラーゲンの順に大きくなる。糖鎖の結合したヒドロキシリジンはらせん構造の表面に突き出している推定される。糖鎖の結合したヒドロキシリジン残基の数はV型コラーゲンで最も多く、II型コラーゲンの方がI型コラーゲンより少し大きい。すなわち、再構成コラーゲン線維の径と糖鎖を結合したヒドロキシリジンの含量とは逆相関している。V型コラーゲンのどちらの亜型も適当な条件下ではI型コラーゲン線維と相同な横紋(67nmの周期)を有する線維を形成した。V型コラーゲン再構成線維のI型コラーゲン線維と際だったもう一つの特徴は線維に分岐がないことである。

The コラーゲンタンパクquality is the existence of a large number of molecular species, and the formation of specific molecular species fusion bodies. The relationship between super structure and molecular structure is not clear yet. V type structure. The molecular structure of the V-type コラーゲンと has high homogeneity with the XI-type コラーゲンがある. This year, the V-type ココラーゲンから is restructured into the されるconvergence structure and the molecular structure of the relationship を明らかした. 1), V-type コラーゲンはヘパリンとのcompatibility のviolation いにより, α1(V)_2α2(V)の composition のものとα1(V)α2(V)α3(V)のComposition of the separation process. XI type cartilage processing process The solubilization method is divided into two parts, and the affinity is divided into two parts using the separation method. 2), the combination of V-type コラーゲン and XI-type コラーゲンについて can be combined to form a および fusion body structure. The これらの全てはどれも has a neutral pH and is formed under physiological conditions. The V-shaped コラーゲンline dimension is thin and the そのらせん part is dependent on the special featuresすることをproofし、このことのREASONについて新仮说をTI singした.それはコラーゲンらせん中のグルコシルガラクトースをcombinationしたヒドロキシリジンが线dimensionalの diameterをlimited するというものである. I-type コラーゲン, II-type コラーゲン, V-type コラーゲンの2つの-type の reconstructed linear diameter The average value is V-type コラーゲン, II-type コラーゲン, and I-type コラーゲンの顺に大きくなる. The combination of the sugar lock and the structure of the sugar lock are the surface of the structure and the projection of the sugar lock. Sugar lock binding systemも多く, Type II コラーゲンのsquareがType I コラーゲンより小し大きい.すなわち, reconstruct the コラーゲンline dimensionの diameterとsugar lockをcombinationしたヒドロキシリジンのcontentとは inverse correlationしている. V-type コラーゲンのどちらの亜-type もUnder appropriate conditions, I-type コラーゲン line dimensions are the same as the horizontal stripes (67nm period), and the する line dimension is formed. The V-type コラーゲン is reconstructed into the line-dimensional のI-type コラーゲン Line-dimensional と间だったもう一つの特徴は Line-dimensional に分岐がないことである.

项目成果

M.Hirose, K.Nakazato et al: "Structure and Function of Type IV Collagen and Type V Collagen" CMC Co.,ADVANCES IN POLYMERIC BIOMATERIALS SCIENCE ed.bu T.Akaike,T.Okano et al,153-166 (1997)

M.Hirose、K.Nakazato 等人：“IV 型胶原蛋白和 V 型胶原蛋白的结构和功能” CMC Co.，高分子生物材料科学进展 ed.bu T.Akaike、T.Okano 等人，153-166 (1997

E.Adachi, I.Hopkinson, T.Hayashi: "Basement-Membrane Stromal Relationships:Interactions between Collagen Fibrils and the Lamina Densa" International Review of Cytology,. 173. 73-156 (1997)

E.Adachi、I.Hopkinson、T.Hayashi：“基底膜基质关系：胶原纤维与致密层之间的相互作用”国际细胞学评论。

T.Yoshida, O.Matsubara et al: "Increased deposition and altered distribution of basement membrane-related collagens in human fibrotic or cirrhotic liver" CONNECTIVE TISSUE,. 29,3. 189-198 (1998)

T.Yoshida、O.Matsubara 等人：“人类纤维化或肝硬化肝脏中基底膜相关胶原蛋白的沉积增加和分布改变”结缔组织，。

E.Adachi, Y.Takeda et al: "Isolated collagen IV retains the potential to form an 18-nm polygonal meshwork of the lamina densa"" J.Electron Microscopy,. 46,3. 233-241 (1998)

E.Adachi、Y.Takeda 等人：“分离的 IV 型胶原蛋白保留了形成致密层 18 nm 多边形网状结构的潜力””J.Electron Microscopy,. 46,3. 233-241 (1998)

N.Hazeki, M.Yamato et al: "Analysis of matrix components of the dermis-like structure formed in a long-term culture of human fibroblasts-Type VI collagen is a major component-" Journal of Biochemistry. 123,4(in press). (1998)

N.Hazeki、M.Yamato 等人：“对人类成纤维细胞长期培养中形成的真皮样结构的基质成分进行分析——VI 型胶原蛋白是主要成分——”《生物化学杂志》。