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蛍光標識プローブを有する超分子による分子シンクロナイゼーションと生体センシング

使用带有荧光标记探针的超分子进行分子同步和生物传感

基本信息

批准号：
13022205
负责人：
濱田文男
金额：
$ 2.3万
依托单位：
Akita University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2001
资助国家：
日本
起止时间：
2001 至 2002
项目状态：
已结题

项目摘要

1、環状構造を有するホストーシクロデキストリンの高次機能化を分子センシングの立場から検討した。その結果、1)ダンシル修飾β、γ-シクロデキストリンダイマーの合成に成功した。本ホスト分子は胆汁酸、テルペン類のゲストに対して特にβ-シクロデキストリン誘導体で高い応答を示した。これはダンシル基が空孔径の小さいβ-シクロデキストリン誘導体では空孔内自己包接が容易でなくゲスト包接に伴い空孔外へと容易に放出されるためと推定した。2)ピレン基、トシル基の二つの異なる修飾基をそれぞれシクロデキストリン上縁部、下縁部に導入した新規γ-シクロデキストリンの合成に成功した。あわせて本ホストの分子認識について検討した。本ホストの修飾位置についてはX-線回折用の単結晶の作成等により決定する予定である。3)その他、2種類の新規シクロデキストリン誘導体の合成に成功し、その分子認識を検討した。2、ベンゼン系大環状ホストの新規合成およびその固体化学挙動について新知見を得た。すなわち、1)ピレン修飾キャビタンドの合成に成功した。本ホストはメタルセンサーとしての機能を示した。2)チアカリックスアレンの部分あるいは完全脱tert-ブチル化に成功し、それぞれの結晶構造をX-線解析により明らかにした。残存するtert-ブチル基がリンカーとなり相手側の空孔に包接されダイマー構造を形成している興味ある知見を得た。3、熱ショック蛋白質の生化学的挙動あるいは生化学的性質に新たな知見を得た。すなわち、1)ミトコンドリア移行シグナルを持ったヒト熱ショック蛋白質(HSP60)はATP存在下で脱水とともにミトコンドリアに移行することを明らかにした。2)105KDa分子量の分子シャペロン(HSP105)の精製と存在部位等生化学的あらたな知見を報告した。4、チアカリックスアレンーK(Potassium)単結晶構造を報告した。Kを介した自己集合、自己組織化による多孔性のチャネル構造の存在を報告し、チャネル内には一分子ホスト当たり4個のKと14のメタノールが包接されているという興味ある知見を得た。今後、以上の知見をもとに新規ホストと生体成分とくに蛋白質との親和性、生化学的応答について検討する予定である。

1. The ring structure has a high degree of functionalization. The results are as follows: 1) The synthesis of β-and γ-modified compounds is successful. The molecular structure of bile acids and bile acids is highly sensitive to the presence of β-glucuronidase. It is easy to wrap up inside the hole and release outside the hole. 2) The synthesis of the two different modifier groups of the base group and the base group was successfully carried out. The molecular understanding of the root causes of the disease The position of this decoration is determined by the preparation of X-ray crystals. 3) The molecular understanding of the two new types of inducer was discussed. 2. New knowledge of synthesis and solid chemical reaction of macrocyclic compounds was obtained. 1) The synthesis of the modified compound was successful. This is the first time I've ever seen you. 2) The X-ray analysis of the crystal structure shows that the crystal structure of the crystal structure. The remaining tert-base holes are connected to the surface of the substrate. 3. The biochemical movement of heat and protein is new to the biochemical properties. The protein (HSP60) was found to migrate in the presence of ATP. 2) The molecular weight of 105KDa (HSP105) and the purification of its existence site are reported. 4, K(Potassium) crystal structure report The existence of porous structures in the medium and the organization is reported. In the future, the above knowledge will be used to determine the new characteristics of biological components, proteins, affinities and biochemical responses.