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超分子による分子シンクロナイゼーションとその生体刺激伝達

超分子的分子同步及其生物刺激传递

基本信息

批准号：
11167205
负责人：
濱田文男
金额：
$ 2.24万
依托单位：
Akita University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
起止时间：
1999 至 2000
项目状态：
已结题

项目摘要

ダンシル修飾β-シクロデキストリン(CD)の熱ショック蛋白質(HSP)70および90をゲストとした時の蛍光強度変化より蛋白質の包接形成が判明した。CD存在下,非存在下でのトリプシン消化酵素の蛋白分解反応を検討した。HSP70はCD共存下でより分解されやすく,トリプシンも同時にCDに取り込まれたことが示唆される。ATP共在下では分解されにくい。これはATPによるHSP70の二次構造の変化が報告されているがATP存在によりHSP70の高次構造がα-ヘリックスの減少とβ-シート構造の増大へと変化したためと考えられる。HSP90ではATP非共存,CD共存でより分解が促進された。ATP共存下ではCD存在で抑制が認められた。HSP90のシャペロン活性はcirtrate synthase(C.S.)の熱変形により生ずる凝集を吸光度より検討した。C.S.: HSP90=1:2で凝集は完全に抑えられシャペロン活性が認められた。CDのみでは50%の活性が発現された。CDおよびHSP90共存下でさらに25%の増加が認められ、CD介在によるコア形成が考えられ、このことはCDによる生体高分子との分子シンクロナイゼーションであると考えられた。ダンシル修飾β-CDダイマーおよびトリマーのステロイド類をゲストとした時の蛍光強度変化によりその包接挙動が判明した。蛍光性β-CDダイマーおよびトリマーはゲスト添加に伴いその蛍光強度は減少し、そのセンシング能は蛍光性β-CDモノマーと比較すると胆汁酸に対して優れた選択性を示した。また、linerDNAに対してもその添加に伴う蛍光強度変化を示すことから、これらの生体関連物質を分子認識することが示唆され、蛍光性β-CDダイマーおよびトリマーによる生体関連物質との分子シンクロナイゼーションの可能性を見い出した。

In this paper, we modified the β-protein (CD) protein (HSP) 70%, 90%, 90%, 50%, 90%, 50%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, 90%, In the presence of CD, the proteolysis of digestive enzymes is reversed in the presence of non-existent enzymes. In the case of the coexistence of HSP70 and CD, the data will be decomposed, and at the same time, the CD will be fetched to indicate an instigation. ATP is in the following section: decompose the data. This is the second time that ATP has been created. HSP70 reports that there is a higher order of HSP70 in the report that there is a higher order of production of alpha-alpha and HSP70. HSP90 does not coexist with ATP, while CD coexists with decomposition to facilitate growth. In the presence of ATP, there is a suppression of CD. The activity of HSP90 (C.S.) cirtrate synthase (C.S.) The shape of the agglutination is due to the absorbance of the agglutination. C.S.: HSP90=1:2 agglutination completely inhibits the activity of hemagglutination. The CD temperature is 50% active and the activity is low. In the case of the coexistence of CD and HSP90, the addition of 25% and CD is related to the formation of raw polymers, molecules, molecules and molecules. Do not modify the β-CD signal to determine whether the light intensity is high or not. "Optical β-CD", "light intensity", "light intensity", "light intensity" The light intensity is enhanced by the addition of light intensity, optical property, and so on.