コラーゲン超分子構造の発現の解明とモデルペプチドを用いた検証

阐明胶原蛋白超分子结构的表达并使用模型肽进行验证

• 批准号: 18054017
• 负责人: 奥山 健二
• 金额: $ 3.84万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2007
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18054017/
• 关键词: コラーゲン; 繊維形成; 三重らせん構造; D-スタッガー; ミクロフィブリル; 超分子構造; 高次構造

コラーゲン分子は会合して繊維を形成する際に、隣の分子と分子軸方向に67nm(D-stagger)だけズレて会合する。このズレは、X線小角回折でも30〜40次の子午線反射として観測されるほど厳密なものである。本研究では、このズレの形成機構をコラーゲンのアミノ酸配列と我々が最近明らかにしたコラーゲン分子の平均構造に基づき解明する。本年度の成果は以下の通りである。1、ヒトのI,II,III型コラーゲンに対して、アミノ酸配列中の荷電アミノ酸残基(Lys,Arg,Glu,Asp)のCβ炭素上に、対応する電荷(+1 or -1)を与え、我々が提案している7/2-helix構造に基づきCβ炭素の3次元座標を求めた。このようにして作ったコラーゲン分子2つを、平行に揃えた状態から5残基ずつ分子軸方向にずらせながら、各配置における分子間静電相互エネルギーを求めた。その結果、ホモトライマー([α1(I)]_3,[α1(II)]_3,[α1(III)]_3)では、1D(235残基=67nm)の時に最も安定であることを、明確に示すことが出来た。2、コラーゲン分子間相互作用では疎水相互作用も重要である。Leu側鎖間の疎水相互作用を始めてモデルペプチドの高分解解析から明らかにした。また、コラーゲン分子中で出現頻度の高いLeu-Hyp-Gly配列におけるLeu側鎖は、(+)gauche-trans構造しか取り得ず、棒状のコラーゲン分子からLeu側鎖は突き出ており、分子間相互作用に最適であることを示した。

Meet コ ラ ー ゲ ン molecular は し て 繊 を form the す る interstate に, 隣 の と molecules axis に 67 nm (D - stagger) だ け ズ レ meet て す る. <s:1> ズレ で, X-ray small-angle refraction で <e:1> 30 to 40 times, radial reflection と て観 measurement されるほ <s:1> 厳 厳 厳 density な である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である である. This study で は, こ の ズ レ の form institutions を コ ラ ー ゲ ン の ア ミ ノ acid with column と I 々 が Ming recently ら か に し た コ ラ ー ゲ ン molecule の average tectonic に づ き interpret す る. The <s:1> achievements of this year are as follows: である である. 1, ヒ ト の I, II, III コ ラ ー ゲ ン に し seaborne て, ア ミ ノ acid with column の charged ア ミ ノ acid residues (Lys, Arg, Glu, Asp) の C beta に on carbon, 応 seaborne す る charge (+ 1 or 1) を and え, I 々 が proposal し て い る 7/2 - helix structure に base づ き C beta carbon の 3 dimensional coordinates め を o た. こ の よ う に し て as っ た コ ラ ー ゲ ン molecular 2 つ を, parallel に Jian え た state か ら 5 residues ず つ molecular axis に ず ら せ な が ら, each configuration に お け る electrostatic interaction between the molecules エ ネ ル ギ ー を o め た. そ の results, ホ モ ト ラ イ マ ー (alpha 1 (I) _3, alpha 1 (II) _3, [alpha 1 (III)] _3) で は, 1 d (235 residues = 67 nm) の に most も settle で あ る こ と を, clear に す こ と が た. 2. Youdaoplaceholder0 ゲ ゲ で intermolecular interactions で 疎 water interactions コラ are important である. Leu side interlock <s:1> 疎 water interaction を initiation めてモデ ペプチド ペプチド <s:1> high decomposition analysis ペプチド ら bright ら に に た た た た た ま た, コ ラ ー ゲ ン molecules in high frequency で の い Leu - Hyp - Gly match column に お け る Leu side chain は, gauche (+) - trans structure し か take り ず, rod-shaped の コ ラ ー ゲ ン molecular か ら Leu side chain は tu き out て お り, intermolecular interactions, the optimal で に あ る こ と を shown し た.

项目成果

Understanding of D-stagger in collagen fibers

了解胶原纤维中的 D-交错

• 发表时间: 2007
• 作者: Okuyama;K.
• 通讯作者: K.

Understanding of D-stagger in collagen fibers based on the 7/2-helical structure and amino acid sequence

基于7/2螺旋结构和氨基酸序列理解胶原纤维中的D-交错

• 发表时间: 2007
• 作者: Okuyama;K.
• 通讯作者: K.

アテロコラーゲンの小角X線回折

去端肽胶原的小角 X 射线衍射

• 发表时间: 2007
• 作者: 金 海哲;奥山健二
• 通讯作者: 奥山健二

モデルペプチドの高分解能解析から分かった天然コラーゲンの分子構造

通过模型肽的高分辨率分析揭示天然胶原蛋白的分子结构

• 发表时间: 2006
• 期刊: 生産と技術 58
• 作者: 本郷千鶴;奥山健二;奥山健二
• 通讯作者: 奥山健二

Unique side chain conformation of a Leu residue in a triple-helical structure

三螺旋结构中亮氨酸残基的独特侧链构象

• 发表时间: 2007
• 期刊: Biopolymers 36
• 作者: Okuyama;K.;et. al.
• 通讯作者: et. al.