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膜面新規ヘム鉄の役割解明を目指す高等植物チトクロムb6f複合体のX線構造解析

高等植物细胞色素b6f复合物的X射线结构分析旨在阐明新型血红素铁在膜表面的作用

基本信息

批准号：
19036003
负责人：
栗栖源嗣
金额：
$ 4.35万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2008
项目状态：
已结题

项目摘要

シトクロムbc複合体は、b型チトクロム、c型チトクロム、鉄硫黄タンパク質を含む複数のサブユニットから構成され、電子伝達に共役したプロトン輸送を行う膜タンパク質複合体である。チトクロムbc複合体には、構造研究が豊富なミトコンドリア型bc1複合体の他に、b6f複合体と呼ばれる植物型、好気的に生育する細菌が持つ細菌型bc1複合体が存在している。我々は光合成電子伝達における循環電子伝達と膜面新規ヘム鉄との関係に着目している。循環電子伝達は鉄硫黄型反応中心である光化学系I複合体とシトクロムb6f複合体の間で起こる反応である。光化学系I複合体は緑色硫黄細菌など酸素発生を伴わない光合成細菌から進化してきたことがわかっているので、光合成硫黄細菌Chlorobium tepidumが持つ光合成反応中心とFNR、シトクロムbc1複合体にも着目し、並行して構造研究を行っている。C. tepidum FNRについては2.2オングストローム分解能で構造解析に成功した。我々は、結核菌など感染症の原因となる細菌の代謝系にも着目して研究を展開してきた(Inaoka 2008)。我々は、結核菌M.tuberculosis由来チトクロムclcサブユニットの可溶性ドメインをクローニングし、大腸菌で大量発現させ精製した組換え体サンプルを用いて結晶構造解析を行った。その結果、解離会合を繰り返すミトコンドリア型の可溶性チトクロムcとは、全く異なる様式でチトクロムc酸化酵素へ直接電子伝達する構造基盤が明らかになった。また、膜界面における効率の良い電子伝達を支える膜タンパク質複合体同士による超複合体形成に関しても、構造上の新しい知見を得ることが出来た。

B-type B A study on the structure and structure of the bc1 complex has been carried out. Other bc1 complexes, b6f complexes and other bacterial bc1 complexes have been found in plants and fertile bacteria. We have synthesized photoelectron transfer, cyclic electron transfer, membrane surface modification, and iron transfer. Cycling electron transfer to iron-sulfur-type reaction center, photochemical system, complex I, complex B6F, complex I, complex II, complex III, complex III, complex II, complex III, complex III, complex II, complex II, complex III, complex II, complex II, complex III, complex II, complex Photosynthetic bacteria Chlorobium tepidum is a complex of photochemical system I. It is a complex of photochemical system I. C. tepidium FNR We have begun to investigate the metabolic system of bacteria as a cause of tuberculosis infection (Inaoka 2008). The origin of M.tuberculosis was analyzed by crystal structure analysis, and the solubility of M. tuberculosis was analyzed by crystal structure analysis. As a result, the dissociation and fusion of soluble and completely heterogeneous enzymes and direct electron transfer of the structural base are clearly identified. A new understanding of the structure of the supercomplex was obtained.