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プレフォルディンと葬型シャペロニンによるタンパク質フォールディング機構の解明

プレフォルディンと葬型シャペロニンによるタンパク質フォールディング機構の解明
前折叠蛋白和陪葬蛋白阐明蛋白质折叠机制
批准号：
15032212
负责人：
養王田 正文
金额：
$3.84万
依托单位：
Tokyo University of Agriculture and Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2003
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
2003 至 2004
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-15032212/
关键词：
シャペロニンシャペロンプレフォルディン古細菌超好熱性菌フォールディング協調機構変性蛋白質

项目摘要

项目成果

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1.Thermococcus sp. strain KS-1には2種類のシャペロニン(αとβ)が存在し、至適温度や熱耐性に違いがある。ドメイン交換体を作成して耐熱性などを解析した結果、Equatrial domainにあるC末領域が熱安定性の違いに関与することを明らかにした。2.T.KS-1由来シャペロニンの蛋白質フォールディングに対するAlF_xやBeF_xの効果を解析し、ADP-BeF_xが結合した状態でBuilt-in Lidが閉じることを明らかにした。この結果は、真核生物の2型シャペロニンで得られた結果とは異なり、真核型と古細菌型での反応機構が違うことを示している。3.Pyrococcus horikoshii OT3由来プレフォルディン(PhPFD)とThermococcus sp.strain KS-1の2つのシャペロニンとの相互作用をビアコアにより解析したところ、βは、αに比べ約8倍の結合力を示した。この違いは、PhPFDの結合部位と考えられている頂点ドメインの250と256残基目のアミノ酸の電荷の違いによるものであることを証明した。この結合能の違いとタンパク質受け渡し速度の違いに相関があることを発見した。4.PhPFDのβサブユニットのN末欠失変異体を作成し、C末と同様にN末もシャペロニンとの相互作用に重要であることを明らかにした。
期刊论文(13)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Iizuka R, So S, Inobe T, Yoshida T, Zako T, Kuwajima K, Yohda M.: "Role of the helical protrusion in the conformational change and molecular chaperone activity of the archaeal group II chaperonin."J Biol Chem.. (in press). (2004)
Iizuka R, So S, Inobe T, Yoshida T, Zako T, Kuwajima K, Yohda M.：“螺旋突出在古菌 II 类伴侣蛋白的构象变化和分子伴侣活性中的作用。”J Biol Chem..（
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Shomura Y, Yoshida T, Iizuka R, Maruyama T, Yohda M, Miki K.: "Crystal structures of the group II chaperonin from Thermococcus strain KS-1:steric hindrance by the substituted amino acid.and inter-subunit rearrangement between two crystal forms."J Mol Biol
Shomura Y、Yoshida T、Iizuka R、Maruyama T、Yohda M、Miki K.：“来自热球菌菌株 KS-1 的 II 族伴侣蛋白的晶体结构：取代氨基酸的空间位阻。以及两个晶体之间的亚基间重排
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Iizuka R, Yoshida T, Shomura Y, Miki K, Maruyama T, Odaka M, Yohda M.: "ATP binding is critical for the conformational change from an open to closed state in archaeal group II chaperonin."J Biol Chem.. 278・45. 44959-44965 (2003)
Iizuka R、Yoshida T、Shomura Y、Miki K、Maruyama T、Odaka M、Yohda M.：“ATP 结合对于古菌 II 组伴侣蛋白从开放状态到封闭状态的构象变化至关重要。”J Biol Chem.. 278・45。44959-44965（2003）
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Usui K, Hatipoglu OF, Ishii N, Yohda M.: "Role of the N-terminal region of the crenarchaeal sHsp.StHsp14.0,in thermal-induced disassembly of the complex and molecular chaperone activity."Biochem Biophys Res Commun. 315・1. 113-118 (2004)
Usui K、Hatipoglu OF、Ishii N、Yohda M.：“颅缝 sHsp.StHsp14.0 的 N 末端区域在复合物和分子伴侣活性的热诱导分解中的作用。”Biochem Biophys Res Commun。・1。113-118（2004）
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
共 9 条
    sHspを中心とする分子シャペロンシステムによる変性タンパク質処理機構の解明
    • 批准号：
      20059013
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $4.22万
    • 财政年份：
      2008
    • 负责人：
      養王田 正文
    • 依托单位：
      Tokyo University of Agriculture and Technology
    環境ゲノムからのバイオナノマグネタイト合成遺伝子群の探索
    • 批准号：
      18031010
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $4.93万
    • 财政年份：
      2006
    • 负责人：
      養王田 正文
    • 依托单位：
      Tokyo University of Agriculture and Technology
    プレフォルディンとII型シャペロニンによるタンパク質フォールディング分子機構の解明
    • 批准号：
      17028013
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $8.06万
    • 财政年份：
      2005
    • 负责人：
      養王田 正文
    • 依托单位：
      Tokyo University of Agriculture and Technology
    プレフォルディンとII型シャペロニンによるタンパク質フォールディング機構の解明
    • 批准号：
      14037216
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $2.56万
    • 财政年份：
      2002
    • 负责人：
      養王田 正文
    • 依托单位：
      Tokyo University of Agriculture and Technology
    海外基金