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Untersuchungen zum Wirkungsmechanismus der GPI-spezifischen Phospholipase D aus Humanserum

Untersuchungen zum Wirkungsmechanismus der GPI-spezifischen Phospholipase D aus Humanserum
人血清 GPI 特异性磷脂酶 D 作用机制的研究
批准号:
5167426
负责人:
Privatdozentin Dr. Heidrun Rhode
金额:
$0.0万
依托单位:
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
1999
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
1998-12-31 至 2001-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
用glycosylphosphatidylinositol-(GPI)-spezifische磷脂酶D溶液和人血清白蛋白测定了人血清中的磷脂酶D。新的估计和基本的特性是所有的普鲁芬,它的创新是酶的GPI-Proteinen的血清和Zellman药物血液中的磷脂和磷脂的国家。Das Gereinigte Enzyme is hinsichtlich seiner SubstratSpezifität Mit verschiedenen unterschiedlicenen diphopoben GPI-Alkalische Phocapatose-Spezies and Verschiedenen Phopolipiden zu unterushhen.在转磷脂酰亚胺的作用下,我们可以得到更好的结果。死在更广泛的文学作品中,因为它是一种新的语言形式。这是一个运动学模型,das die terenären Interaktionen:疏水的GPI底物,疏水的酶和Detergenz在Einbeziehong生理学两亲者Erklärt之下。这是一个很重要的问题,也是一个很重要的问题。Darüber hinaus is das Glykolysierungsmuster MIT MALDI-MS and Dionex-Chromatie nach Protein Des Spaltung des Enzyms zu unteruchen.在溶菌体中有一种新的分子运输酶。
英文摘要
Die glycosylphosphatidylinositol-(GPI)-spezifische Phospholipase D soll aus humanem Serum erstmalig in mg-Mengen für eine umfassende Charakterisierung gereinigt werden. Neben der Bestimmung der basalen Charakteristika ist zu prüfen, ob die Inaktivität des Enzyms gegenüber nativen GPI-Proteinen im Serum und der Zellmembran durch eine Hemmung durch natürlich vorkommende Phospholipide zustande kommt. Das gereinigte Enzym ist hinsichtlich seiner Substratspezifität mit verschiedenen unterschiedlichen hydrophoben GPI-Alkalische Phosphatose-Spezies und verschiedenen Phospholipiden zu untersuchen. Es ist zu untersuchen, ob die Butanolaktivierung des Enzyms durch Transphosphatidylierung zustande kommt. Die in der Literatur widersprüchlich beschriebene Interaktion mit Serumlipoproteinfraktionen ist mit dem reinen Enzym aufzuklären. Es ist ein kinetisches Modell zu erarbeiten, das die ternären Interaktionen: hydrophobes GPI-Substrat, hydrophobes Enzym und Detergenz unter Einbeziehung physiologischer Amphiphile erklärt. Es ist zu untersuchen, ob die aus der Primärstruktur zu erwartenden zehn potentiellen Glykosylierungsstellen realisiert sind. Darüber hinaus ist das Glykolysierungsmuster mit MALDI-MS und Dionex-Chromatographie nach proteolytischer Spaltung des Enzyms zu untersuchen. Es ist nach molekularen Hinweisen für den Transport des Enzyms in die Lysosomen zu suchen.
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