Infrarot und fluoreszenzspektroskopische Untersuchung molekularer Erkennungsprozesse bei der Rezeptor-G-Protein-Kopplung und beim Stoff- und Ionentransport durch Biomembranen.

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Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie in der Form abgeschwächter Totalreflexion (ATR-FTIR) und Fluoreszenzspektroskopie sollen zur Untersuchung von Konformationsänderungen und Bindungsvorgängen an Membranproteinen und dem membranassoziierten G-Protein Transduzin eingesetzt werden. Transduzin soll in seinen unterschiedlichen Zuständen hinsichtlich Nukleotid-, Membran- und Rezeptorbindung charakterisiert werden, um die Wirkung von Entkopplern der G-Protein-gekoppelten Signalleitung molekular zu beschreiben.Am rekonstituierten rekombinanten epithelischen Na+-Kanal (ENaC) sollen FTIR-Spektren die Sekundärstrukturmerkmale und mögliche Konformationsänderungen bei Ionen- und Amiloridbindung nachweisen. Die kristallographisch nicht aufgelöste Struktur des N-Terminus des Sucroese Porins von Salmonella typhimurium soll FTIR-spektroskopisch an rekonstituiertem rekombinantem Porin charakterisiert und auf eine mögliche Beteiligung an der Zuckerbindung untersucht werden. Apparative Verbesserung der ATR-FTIR-Technik und Testmessungen an GroEL sollen durchgeführt werden, um die Voraussetzungen für die langfristige beabsichtigte infrarotspektroskopische Untersuchung chaperoninabhängiger Faltungsvorgänge zu schaffen.