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抗酸化酵素とGSH1遺伝子破壊株による酵母の過酸化水素ストレスへの適応機構の解析

利用抗氧化酶和GSH1基因破坏菌株分析酵母对过氧化氢胁迫的适应机制

基本信息

批准号：
08760082
负责人：
井沢真吾
金额：
$ 0.64万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1996
资助国家：
日本
起止时间：
1996 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-08760082/
关键词：
Saccharomyces cerevisiae グルタチオンカタラーゼ Adaptation 過酸化水素

项目摘要

Saccharomyces cerevisiaeにおける過酸化水素ストレスに対する適応応答機構について、カタラーゼ遺伝子破壊株(Δcta1,Δctt1,Δcta1&Δctt1)を構築し解析を行った。その結果、通常の生育及び対数増殖期における過酸化水素ストレスへの耐性にはカタラーゼの欠損は影響しなかった。しかしながら、定常期での耐性については二重破壊株Δcta1&Δctt1では充分な耐性が獲得されなかった。また過酸化水素ストレスへの適応に際しては、カタラーゼの欠損株では適応による耐性の上昇が観察されず、定常期やストレス下といった状況においては、カタラーゼが重要な役割を担うことが確認された。また、抗酸化性物質グルタチオンの合成系及び再還元系の酵素であるγ-glutamyl cysteine synthetase(GSH1)、glutathione reductase(GLR1),glucose-6-phosphate dehydrogenase(ZWF1)の各遺伝子破壊株を構築し、それぞれ酸化的ストレスに対する適応能について解析を行った。その結果、S.cerevisiaeでの過酸化水素への適応応答において、細胞内の還元型グルタチオン含量が重要な役割を担っており、過酸化水素ストレスへの耐性を獲得する際にグルタチオン合成系の活性が上昇するのみならず、グルタチオン再還元系の酵素であるglutathione reductaseやglucose-6-phosphate dehydrogenaseの活性も上昇することを見い出した。またこれらの酵素活性が対数増殖期と定常期で大きく異なることを確認した。

The Saccharomyces cerevisiae system is acidified. The response mechanism is to determine the number of broken strains (Δ cta1, Δ ctt1, Δ cta1& Δ ctt1). The results of the test, the results of fertility and the number of pregnant women during the reproductive period are not affected by acidified water. The strain Δ cta1& Δ ctt1 was fully tolerated during the steady phase. The acidified water quality is not good enough to monitor the tolerance of the plant. During the steady period, it is necessary to make sure that it is important to make sure that it is necessary to do so. The antiacidizing and anti-acidizing compounds were isolated from the synthetic system and the reductive system of enzymes such as γ-glutamyl cysteine synthetase (GSH1), glutathione reductase (GLR1), glucose-6-phosphate dehydrogenase (ZWF1), and their acidified strains were analyzed. The results of the test, S.cerevisiaeae, S.cerevisiae The enzyme enzyme glutathione reductive taste glucose-6-phosphate dehydrogenase activity was determined by enzyme reduction assay. The number of enzyme activity, the stationary phase, the temperature, the activity, the enzyme activity, the number of enzyme activity, the stationary period, the stationary period, the enzyme activity, the reproductive period, the stationary period, the stable period, the stable period, the steady period, the number of enzyme activity, the number of enzyme activity, the number of reproductive period.