Enzymregulation in der aromatischen Aminosäurebiosynthese der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae

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Chorismatmutase und DAHP-Synthase sind regulierte Schlüsselenzyme der Hefe für die Biosynthese aromatischer Aminosäuren, die in unterschiedlich aktiven Konformationen vorkommen. Die Komponenten der intramolekularen Signalübertragung zwischen der regulatorischen und der katalytischen Stelle dieser Enzyme sollen analysiert werden. Nach der Charakterisierung der benötigten Scharniere, Schalter und Leitungen der Signalübertragung wird überprüft, welche Module gegen die entsprechenden Regionen verwandter Proteine anderer Pilze ausgetauscht werden können. Die Rolle der Dimerisierung für Regulation, Stabilität und Enzymaktivität wird geklärt. Tyrosin-Inhibition und TryptophanAktivierung benutzen unterschiedliche Übertragungswege innerhalb der Chorismatmutase, deren mechanistische Unterschiede herausgefunden werden sollen. Die erhaltenen Kristalle der Hefe-DAHP-Synthase sollten Röntgenstrukturanalyse ermöglichen, so daß der Wirkmechanismus der Tyrosin-Feedbackinhibition untersucht und mit dem der Chorismatmutase verglichen werden kann.