Dynamik interner Wassermoleküle im Grün Fluoreszierenden Protein - Untersuchung mit Monte-Carlo-Simulationen im Großkanonischen Ensemble

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In dem Projekt sollen Monte-Carlo-Simulationen durchgeführt werden, um thermodynamisch günstige Wasserstoffbrückennetzwerke im Inneren des Grün Fluoreszierenden Proteins (GFP) zu identifizieren. Dabei soll zunächst lediglich die Anzahl und Position der internen Wassermoleküle im Proteininneren für verschiedene Protonierungszustände des Proteins optimiert werden. Das Großkanonische Ensemble ist dazu besonders geeignet. Weiterhin soll im Verlauf des Projekts eine Methode entwickelt werden, um neben den erwähnten Freiheitsgraden der Wassermoleküle auch die Protonierungszustände titrierbarer Aminosäurereste zu optimieren. Als konkretes Ziel soll erarbeitet werden, wie die neutralen und anionischen Formen des GFP-Chromophors durch unterschiedliche Orientierungen eines komplexen Wasserstoffbrückennetzwerks stabilisiert werden. Dieses Ergebnis wird allgemein für das Verständnis dynamischer Prozesse in Proteinen wertvoll sein. Die im Verlauf des Projekts erarbeitete Methode, bei der Protonierungszustände des Proteins in Simulationen variabel sind, wird vielversprechende Einsatzmöglichkeiten, z.B. zur Beschreibung der Protein-Liganden-Wechselwirkungen haben.