权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

Dynamik interner Wassermoleküle im Grün Fluoreszierenden Protein - Untersuchung mit Monte-Carlo-Simulationen im Großkanonischen Ensemble

绿色荧光蛋白内部水分子的动力学 - 在大正则系综中进行蒙特卡罗模拟研究

基本信息

批准号：
5212502
负责人：
Professor Dr. Volkhard Helms
金额：
--
依托单位：
Zentrum für Bioinformatik
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Grants
财政年份：
1999
资助国家：
德国
起止时间：
1998-12-31 至 2003-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5212502?language=en
关键词：
Dynamik interner Wassermolek le im

项目摘要

In dem Projekt sollen Monte-Carlo-Simulationen durchgeführt werden, um thermodynamisch günstige Wasserstoffbrückennetzwerke im Inneren des Grün Fluoreszierenden Proteins (GFP) zu identifizieren. Dabei soll zunächst lediglich die Anzahl und Position der internen Wassermoleküle im Proteininneren für verschiedene Protonierungszustände des Proteins optimiert werden. Das Großkanonische Ensemble ist dazu besonders geeignet. Weiterhin soll im Verlauf des Projekts eine Methode entwickelt werden, um neben den erwähnten Freiheitsgraden der Wassermoleküle auch die Protonierungszustände titrierbarer Aminosäurereste zu optimieren. Als konkretes Ziel soll erarbeitet werden, wie die neutralen und anionischen Formen des GFP-Chromophors durch unterschiedliche Orientierungen eines komplexen Wasserstoffbrückennetzwerks stabilisiert werden. Dieses Ergebnis wird allgemein für das Verständnis dynamischer Prozesse in Proteinen wertvoll sein. Die im Verlauf des Projekts erarbeitete Methode, bei der Protonierungszustände des Proteins in Simulationen variabel sind, wird vielversprechende Einsatzmöglichkeiten, z.B. zur Beschreibung der Protein-Liganden-Wechselwirkungen haben.

在蒙特卡洛模拟项目中，我们对绿色荧光蛋白 (GFP) 内部的热力学水流进行了鉴定。 Dabei soll zunächst lediglich die Anzahl 和 Position der internen Wassermoleküle im Proteininneren for verschiedene Protonierungszustände des Proteins optimiert werden. Das Großkanonische Ensemble ist dazu besonders geeignet。 Weiterhin soll im Verlauf des Projekts eine Methode entwickelt werden, um neben den erwähnten der Wassermoleküle auch die Protonierungszustände titrierbarer Aminosäurereste zu optimieren. Als konkretes Ziel soll Erarbeitet werden, wie die neutralen und anionischen Formen des GFP-Chromophors durch unterschiedliche Orientierungen eines komplexen Wasserstoffbrückennetzwerks stableswerden. Dieses Ergebnis wird allgemein für das Verständnis dynamischer Prozesse in Proteinen wertvoll sein。 Die im Verlauf des Projekts Erarbeitete Methode，bei der Protonierungszustände des Proteins in Simiden variabel sind，wird vielversprechende Einsatzmöglichkeiten，z.B. zur Beschreibung der Protein-Liganden-Wechselwirkungen haben。