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Integrierte Computersimulation von Protein-Protein-Assoziationsprozessen

蛋白质-蛋白质关联过程的集成计算机模拟

基本信息

批准号：
24306823
负责人：
Professor Dr. Volkhard Helms
金额：
--
依托单位：
Zentrum für Bioinformatik
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Grants
财政年份：
2006
资助国家：
德国
起止时间：
2005-12-31 至 2010-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/24306823?language=en
关键词：
Integrierte Computersimulation von Protein Assoziationsprozessen

项目摘要

Protein-Protein-Assoziationsprozesse gehören zu den grundlegenden Vorgängen in biologischen Zellen. In diesem theoretischen Projekt streben wir ein tieferes Verständnis der molekularen Vorgänge bei der Assoziation bzw. Dissoziation zweier Proteine an. Durch umfangreiche Molekulardynamiksimulationen mit sanften äußeren Zwangskräften ( force probe bzw. steered MD ) sollen die Systeme Barnase:Barstar und Adrenodoxin:Adrenodoxin-Reduktase untersucht werden. Wir werden durch getrennte Betrachtung der Assoziation und Dissoziation Effekte des induzierten Fits für die Proteinseitenketten und für die Organisation des Solvens an den Bindungsschnittstellen charakterisieren. Zusammen mit früheren Brownschen-Dynamik-Simulationen unserer Arbeitsgruppe für diese Systeme, die die Assoziation bis in den Encounter-Komplex bei etwa 0.5 - 1 nm Separation der beiden Proteine gut beschreiben können, möchten wir damit erstmals die komplette Energielandschaft für die Wechselwirkung zweier Proteine charakterisieren. Damit erhoffen wir uns fundamentale Einblicke in die molekularen Ordnungsprozesse des Solvens an der Protein-Schnittstelle, eine Erklärung für die unterschiedlichen kon und koff-Raten durch Hystereseeffekte und wertvolle Erkenntnisse zur Entwicklung von Inhibitoren der Protein-Protein-Wechselwirkung.

蛋白质-蛋白质-代谢产物在生物体中广泛存在。[中英文摘要][晓雨-0920交稿]蛋白质解离Zweier蛋白质。Durch umfangreiche MolekularDynamikSimulationen MIT Sanftenäu？Eren Zwangskräften(力探头bzw.转向MD)Sollen die System Barnase：Barstar and Adrenodoxin：Adrenodsin-Reduktase untersuht.我们被认为是一种有效的工业关联和拆分方法，适用于企业和企业的组织结构。Zusammen MIT früheren Brownschen-Dynamik-Simulationen unserer Arbeitsgruppe für DieseSystem，die assoziiation bis in den遭遇-Komplex beetwa 0.5-1 nm Separation der beiden Proteine Gut be chreiben können，möchten wir wir Damit erstmals die komplette Energieland schaft für die Wechselwirkung Zweier Proteine charakterisieren.在蛋白质-Schnittstelle，eine Erklärung für die unterschiedlichen kon and koff-rten dhch Hystereseeffekte and Wourtvolle Erkenntnisse zur Entwickrunn von Inhibitoren der Prohibitoren蛋白质-Wechselwirkung中，我们从根本上理解了这一点。