Die Rolle interner Wassermoleküle beim Protonentransport von Membranproteinen

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Interne Wassermoleküle spielen für die molekularen Reaktionsmechanismen von protonentransportierenden Membranproteinen von Bakteriorhodopsin (bR), dem photosynthetischen Reaktionszentrum und Oxidasen offenbar eine wesentliche Rolle. Am Beispiel der lichtgetriebenen Protonenpumpe bR soll durch einen breiten methodischen Ansatz der molekulare Reaktionsmechanismus bestimmt und dabei besonders die Rolle interner Wassermoleküle beleuchtet werden. Dafür sollen spektroskopische Methoden, besonders die zeitaufgelöste FTIR-Spektroskopie und Röntgenstrukturanalyse kombiniert und an ortspezifisch mutiertem und biosynthetisch isotopenmarkiertem bR angewendet werden. An Hand der Kontinuumsbanden soll untersucht werden, inwieweit die H+ - außer über die bekannten protonierbaren Aminosäure-Seitengruppen - über intere, miteinander vernetzte protonierte Wassermoleküle transportiert werden. Interne Wassermoleküle scheinen auch die Kippung der Helix F zu katalysieren; die Helix F ist vielleicht wesentlich für die Vektrorialität des Pumpprozesses und für die H+- Aufnahme. Die internen Wassermoleküle sollen über die O-H-Streckschwingung charakterisiert werden.