Entstehung, chemische und strukturelle Eigenschaften von pathologischen hochmolekularen Aggregaten (Alzheimer-Fibrillen/-Plaques, Prionen, Atheroskleroseplaques)

病理性高分子聚集体（阿尔茨海默原纤维/斑块、朊病毒、动脉粥样硬化斑块）的形成、化学和结构特性

• 批准号: 5231610
• 负责人: Professor Dr. Ralf Hoffmann
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Physikalische Biologie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1998-12-31 至 2001-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5231610?language=en
• 关键词: Entstehung; chemische; und; strukturelle; Eigenschaften

Der eigenständige und meist progressive Verlauf neurodegenerativer Erkrankungen ist in vielen Fällen durch pathologische hochmolekulare Ablagerungen in den betroffenen Hirnarealen gekennzeichnet. Ziel dieses Antrags ist die Aufklärung der chemischen und strukturellen Eigenschaften, sowie möglicher Ursachen dieser Ablagerungen am Beispiel neuritischer Plaques und neurofibrillärer Tangles der Alzheimer-Krankheit, sowie amyloider Prion-Ablagerungen. Dabei wollen wir sowohl das Proteinmuster dieser Ablagerungen (Finger-Print) als auch atypische Proteine mittels Massenspektrometrie identifizieren. Am Beispiel des Tau-Proteins in den Tangles sollen krankheitsrelevante posttranslational modifizierte Reste charakterisiert und quantifiziert werden. Neben dem Protein-Anteil sollen auch andere Biopolymere in den Ablagerungen untersucht werden. So wurde bisher eine Rolle des Polysaccharidgerüsts der Prionstäbchen im Krankheitsgeschehen vernachlässigt, obwohl mit hoher Wahrscheinlichkeit ein Zusammenhang besteht. Für die Entstehnung amyloider Plaques wie auch atherosklerotischer Ablagerungen wird ein Zusammenhang mit dem humanpahtogenen Bakterium Chlamydia pneumoniae diskutiert. Wir wollen alle genannten Aspekte hochmolekularer Aggregate neurodegenerativer Erkrankungen mit chemisch-analytischen Methoden untersuchen.

Der eigenständige and meist progressive Verlauf neurodegenerativer Erkrankungen ist in vielen Fällen durch pathologische hochmolekulare acquagerungen in den betroffenen Hirnarealen gekennzeichnet.这些Antrags是化学和结构特征的起源，因此，更重要的是，Ursachen在阿尔茨海默病的神经炎斑块和神经纤维缠结之间存在着纤维化，因此，Prion-纤维化是淀粉化的。我们将用质谱法对蛋白质进行鉴定。本文介绍了与翻译后修饰相关的Tau-Proteins in den Tangles sollen krankheitsreste charakterisiert and quantitiziert韦尔登.此外，蛋白质也可以作为生物聚合物用于韦尔登的培养。因此，我们应该在Krankheitsgeschehen vernachlässigt中设置一个Prionstäbchen的多义性角色，尽管它具有更好的Wahrscheinlichkeit ein Zusammenhang。对于淀粉样斑块，如动脉粥样硬化斑块，将与人类致病菌肺炎衣原体一起存在。我们将用化学分析方法研究所有高分子聚集性神经退行性疾病。