A Crystallographic Workbench and Its Use in Structure Analysis of Hydrogenase

晶体学工作台及其在氢化酶结构分析中的应用

基本信息

  • 批准号:
    04403026
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 12.99万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (A)
  • 财政年份:
    1992
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1992 至 1994
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

A crystallographic workbench or a crystallographic workstation installed with software packages and database systems is developed, which enables a through processing from X-ray measurement to protein structure analysis. As workstations have become more popular in many crystallography laboratories, a through X-ray analysis system is now able to be constructed via local area network. X-ray diffraction measurement apparatuses, Rigaku fourcircle single crystal diffractometer and MAC Science Image The construction of an integrated system of measuring the X-ray intensities from any crystal specimen, transferring structure factor data via network, carrying out the structure analysis and displaying the molecular structure.The active centers of NiFe hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F has been located in the electron density map calculated at 4 * resolution. The electron density map based on five heavy atom derivatives showed four strong peaks which were clearly distinguished from the protein region. These strong densities have been successfully assigned to three iron-sulfur clusters and one nickel atom by difference Fourier technique with coefficients of the best phases from multiple isomorphous replacement (MIR) method and structure factors obtained at five wavelengths (1.040,1.487,1.730,1.743, and 1.750* with use of the synchrotron radiation source. Four active centers are approximately lined up with a distance of ca. 13* which seems to be reasonable for them to be connected with electron transfer chain.
开发了一个安装有软件包和数据库系统的晶体学工作台或晶体学工作站,它可以实现从X射线测量到蛋白质结构分析的贯穿处理。随着工作站在许多晶体学实验室中越来越普及,现在可以通过局域网构建直通X射线分析系统。X射线衍射测量设备理学四圆单晶衍射仪和MAC Science Image构建一个集成系统,测量任何晶体样品的X射线强度,通过网络传输结构因子数据,进行结构分析,显示分子结构,并在电子密度图上确定了普通脱硫弧菌宫崎F的NiFe氢化酶活性中心的位置,4 * 分辨率。基于五个重原子衍生物的电子密度图显示了四个明显区别于蛋白质区域的强峰。利用同步辐射光源在5个波长(1.040,1.487,1.730,1.743和1.750*)下获得的结构因子和多重同晶置换(MIR)方法的最佳相位系数,用差分傅里叶技术成功地将这些强密度归属于3个铁硫团簇和1个镍原子.四个活动中心大约排成一行,距离约为。13*,这似乎是合理的,他们与电子转移链连接。

项目成果

期刊论文数量(27)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
安岡則武: "放射光を用いた生体分子の構造研究" 放射線医学物理. 13. 186-194 (1993)
Noritake Yasuoka:“使用同步加速器辐射进行生物分子的结构研究”《放射医学物理学》13. 186-194 (1993)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
A.Yoneda,T.Hakushi, Y.Morimoto and N.Yasuoka: "Intramolecular Hydrogen Bonding within Cyclometalated Palladium(II) Complex Containing L(-)-1-Phenylethylamine Ligand" Chemistry Letters. 175-176 (1994)
A.Yoneda、T.Hakushi、Y.Morimoto 和 N.Yasuoka:“含有 L(-)-1-苯乙胺配体的环金属化钯 (II) 配合物内的分子内氢键”化学快报。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
I.Fujii, N.Hirayama, Y.Higuchi, and N.Yasuoka: "XVIEWER-An Interactive Image Processing Program for Diffraction Data from the Weissenberg Camera for Macromolecular Crystallography" Bioimages. 2. 47-52 (1994)
I.Fujii、N.Hirayama、Y.Higuchi 和 N.Yasuoka:“XVIEWER - 用于高分子晶体学的 Weissenberg 相机衍射数据的交互式图像处理程序”生物图像。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
A.Yoneda, To.Hakushi, Y.Morimoto and N.Yasuoka: "Intramolecular Hydrogen Bonding within Cyclometalated Palladium (II) Complex Containing L (-) -1-Phenylethylamine Ligand" Chemistry Letters. 175-176 (1994)
A.Yoneda、To.Hakushi、Y.Morimoto 和 N.Yasuoka:“含有 L (-) -1-苯乙胺配体的环金属化钯 (II) 配合物内的分子内氢键”化学快报。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
I.Fujii,N.Hirayama,S.Misaki,Higuchi,and N.Yasuoka: "An Integrated X‐ray Measurement and Computation System in Protein Crystallography Y." Bioimages. 2. 143-148 (1994)
I.Fujii、N.Hirayama、S.Misaki、Higuchi 和 N.Yasuoka:“蛋白质生物图像中的集成 X 射线测量和计算系统 Y”。2. 143-148 (1994)
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