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基本転写活性化因子TIP_<120>の構造と機能

基本转录激活因子TIP_<120>的结构和功能

基本信息

批准号：
10173203
负责人：
田村隆明
金额：
$ 0.96万
依托单位：
Chiba University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-10173203/
关键词：
TBP結合タンパク質基本転写装置 TATA結合タンパク質

项目摘要

我々は、ヒスチジンタグ付きTBPを用いて多くのTBP結合蛋白質群(TBP-Interacting Proteins:TIPs)を検出しているが、このうち耐熱性の120kD蛋白質TIP120は、既知のモチーフ構造を持たない新しい因子であり、TBPとin vitroで直接結合し、核抽出液中で会合している事などが既に確かめられている。昨年の本会において、組み換え体TBP、TFIIB、TFIIFと仔牛胸腺より精製したRNAポリメラーゼII(Pol II)によるin vitro再構成系転写系において、TIP120が閉環状DNAを鋳型としたアデノウィルス主要後期(AdML)プロモーター、及びE4プロモーターからの転写を活性化する、全く新しい基本転写活性化因子であることを報告した。その機構としては、サルコシルを用いた動力学的解析などから、PIC形成の安定化が考えられる。我々はさらに解析を進め、組み換え体TBPの代わりに精製したTFIID画分を用いた転写系を用いてもTIP120による転写活性化がみとめられること、TFIIHまで加えたより完全な再構成転写系でも、TIP120は線状DNAを鋳型とするAdML及びb-グロビンプロモーターからの転写を活性化することを明らかにした。これらの結果から、TIP120はプロモーター非依存的にPIC形成を安定化して転写を普遍的に活性化できる因子であると考えられた。

TBP-Interacting Proteins (TIPs) were identified in a variety of TBP-interacting proteins (TIPs), including the 120kD protein TIP120, the known TBP structure, the novel factor, the direct binding of TBP to TBP in vitro, and the fusion of TBP in nuclear extracts. Last year, we reported on TBP, TFIIB, TFIIF, purified RNA, Pol II, in vitro reconstruction system, TIP120, closed-loop DNA, AdML, and E4, which were activated by DNA, and all new basic activation factors. Analysis of the dynamics of the mechanism and the stabilization of PIC formation I want to analyze, compose and replace the TBP, refine and use the TFIID to write the system, use the TIP120 to write the activation, add the TFIIH to completely reconstruct the system, use the TIP120 to write the linear DNA, type the AdML and b-type the activation. As a result, TIP120 is not dependent on PIC formation. It is stable and active.