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軸糸ダイニンの構造変化と軽鎖リン酸化による機能修飾

轴丝动力蛋白的结构变化和轻链磷酸化的功能修饰

基本信息

批准号：
11156202
负责人：
稲葉一男
金额：
$ 1.54万
依托单位：
Tohoku University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
起止时间：
1999 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

軸糸ダイニンの構造と機能、及びリン酸化によるダイニンの調節機構について研究を行った。本年度は以下に述べる新たな知見が明らかになった。(1)ウニ精子鞭毛の外腕ダイニンβ鎖がATPを分解する際引き起こす構造変化部位のマッピングを行った。変化部位は、ATP加水分解部位(中央部)からかなり離れた箇所でも起き、β鎖全域に広くわたっている。二次構造の予測をしたところ、ATP分解の際、構造が変化する部位のうち3箇所(Tav1T2,Tav2部位)はαヘリックスコイルドコイルのすぐC末端側に位置することがわかり、ダイニンの大きな構造変化がドメイン単位で起こる可能性が示唆された。(2)ダイニン軽鎖のリン酸化は軸糸ダイニンの調節にきわめて重要である。昨年、リン酸化ダイニン軽鎖のcDNAクローニングに成功した。組換えタンパク質に対する抗体を作製し、軸糸運動に対する効果を調べたところ、高濃度ATP下での運動を阻害することがわかった。一方、リン酸化を負にコントロールする因子としてプロテインホスファターゼを同定した。このプロテインホスファターゼはタイプ2Aであり、鞭毛のTriton可溶性画分に存在することが明らかになった。今後は、リン酸化軽鎖の組換えフラグメント、精製プロテインホスファターゼ等を用いて、ダイニンにおける分子内局在やモーター活性の調節機構を解析して行く予定である。

The structure and function of the shaft and the adjustment mechanism of the shaft are studied. This year, the following new information is available: (1)The structure of the sperm cell is determined by the ATP decomposition. ATP hydrolysis site (central part), ATP hydrolysis site (central part), ATP hydrolysis site, ATP hydrolysis site, ATP hydrolysis site The prediction of secondary structure is based on ATP decomposition, and the structural transformation is based on three positions (Tav1T2,Tav2). (2)The key to the success of the project is to ensure that the project is properly managed. Last year, the cDNA library of the cDNA library was successfully developed. The effect of antibody on the quality of ATP was regulated by ATP and inhibited by ATP at high concentrations. A party of people The Triton soluble fraction of the flagellum is present in the solution. In the future, the molecular structure of the acid chain will be analyzed and determined in the future.