Untersuchungen zur Bildung der Dithiolengruppe im Molybdän-Kofaktor: Identifizierung des Schwefeldonors und Analyse des Mechanismus zur Sulfurylierung der MPT-Synthase Sulfurylase

钼辅因子中二硫杂环戊烯基团形成的研究：硫供体的鉴定和MPT合酶硫酸化酶的硫化机制分析

• 批准号: 5295528
• 负责人: Professorin Dr. Silke Leimkühler
• 金额: --
• 依托单位: Arbeitsgruppe für Molekulare Enzymologie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Independent Junior Research Groups
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2000-12-31 至 2004-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5295528?language=en
• 关键词: Untersuchungen; zur; Bildung; der; Dithiolengruppe

Die gemeinsame Komponente aller Molybdän-Kofaktoren ist das Molybdopterin, ein Pterin mit einer einzigartigen Dithiolengruppe, an die das Molybdän-Atom gebunden ist. Zum Verständnis des Syntheseweges zur Bildung der Dithiolengruppe, soll der Übertragungsmechanismus von Schwefelatomen für die Synthese des Molybdän-Kofaktors in E. coli und im Menschen untersucht und miteinander verglichen werden. In E. coli ist der physiologische Schwefeldonator Cystein, welches über einen bisher unbekannten Weg auf die MPT-Synthase Sulfurylans übertragen wird. Der Cystein-gebundene Schwefel wird vermutlich über eine Sulfurtransferase mobilisiert, die in E. coli identifiziert und deren Mechanismus charakterisiert werden soll. Die in E. coli gewonnenen Informationen sollen auf die Synthese des MolybdänKofaktors im Menschen übertragen werden. Obwohl die humanen Proteine der Molybdän-Kofaktor Synthese hohe Homologien zu den entsprechenden E-coli Proteinen aufweisen, konnten in der humanen MPT-Synthase Sulfurylase funktionelle Unterschiede identifiziert werden. Die Schwefelquelle für die Sulfurylierung der humanen MPT-Synthase soll identifiziert werden. Die Schwefelquelle für die Sulfurylierung der humanen MPT-Synthase soll identifiziert werden und der Übertragungsmechanismus des Schwefels soll mit dem Mechanismus in E. coli verglichen werden. Ziel ist es, eine Verbindung der Molybdän-Kofaktor Synthese zum allgemeinen Schwefelmetabolismus der Zelle zu schaffen.

钼-Kofaktoren的共同成分阿勒钼蝶呤，一种带有一个二硫团的蝶呤，一种钼原子。对二硫汞化合物合成的认识，主要是基于E.大肠杆菌和人的消化道和胃肠道韦尔登。在大肠大肠杆菌是一种生理性的Schwefeldonator半胱氨酸，它在MPT-合酶硫酰化酶上有一条不明显的通道。半胱氨酸结合的Schwefel在E.大肠杆菌的鉴定和韦尔登的鉴定机制死于E. coli gewonnenen Informationen sollen auf die Synthese des MolybdenKofaktors im Menschen übertragen韦尔登.通过对人钼酸钾合成酶的同源蛋白质与大肠杆菌蛋白质的同源性分析，确定了人MPT合成酶硫酸化酶的功能。Die Schwefelquelle für die Sulfurylierung der humanen MPT-Synthase soll identifiziert韦尔登。人MPT-合成酶的硫基化酶的识别韦尔登及其识别机制在E.大肠杆菌韦尔登。Ziel is，eine Verbindung der Molybden-Kofaktor Synthese zum allgemeinen Schwefelmetabolismus der Zelle zu schaffen.