Charakterisierung und Expressionsanalyse einer spezifischen Protease, die für die Prozessierung der B-Untereinheit der V-ATPase von Mesembryanthemum crystallinum L. verantwortlich ist

bem Übergang von der c3 -光合作用zum CAM erscheint im Tonoplasten von Mesembryanthemum crystallinum eine 32 kDa-Polypeptid (Di), welches ein Bestandteil des v - atpase - holozyms ist。b - atp酶表下的C-Terminus和b - atp酶表下的蛋白酶和Prozessierung表下的蛋白酶和b - atp酶表下的蛋白酶和Prozessierung表。in Rahmen des Projektes soll <s:2> berpr<e:1> ft werden， ob die Spaltung der B-Untereinheit durch die Protease离体zu einem Aktivitätsverlust der V-ATPase f<e:1> hrt, oder ob die Aktivität erhalten bleibt, and die Spaltung zu einer V-ATPase mit veränderten Eigenschaften f<e:1> hrt。[4] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [4]研究了VATPase在pflzen darstellt中对VATPase的调节作用。Dazu soll gepr<s:1>, ob die aus M. crystallinum gerinigte Protease in der Lage ist, VATPase-Untereinheiten aus anderen Organismen zu prozessien, oder ob strukturrell ähnliche Proteasen, die zur Spaltung von VATPase-UE und zum Auftreten stabiler Zwischenstufen bem Turnover der V-ATPase f<e:1>, under bestimmten stret ßbedingungen in anderen Organismen industriziert werden。

Beim Übergang von der C3-Photosynthese zum CAM erscheint im Tonoplasten von Mesembryanthemum crystallinum eine 32 kDa-Polypeptid (Di), welches ein Bestandteil des V-ATPase-Holoenzyms ist. Es ist bereits bekannt, daß Di der C-Terminus der B-Untereinheit der V-ATPase ist, und daß eine Protease an der Prozessierung der B-Untereinheit beteiligt ist. Im Rahmen des Projektes soll überprüft werden, ob die Spaltung der B-Untereinheit durch die Protease in vitro zu einem Aktivitätsverlust der V-ATPase führt, oder ob die Aktivität erhalten bleibt, und die Spaltung zu einer V-ATPase mit veränderten Eigenschaften führt. Die Induzierbarkeit der Protease durch verschiedene Streßbedingungen und im Verlauf der Entwicklung von M. crystallinum soll auf Transkript- und Proteinebene analysiert werden. Es soll untersucht werden, ob die Proteolyse von V-ATPase-Untereinheiten ein allgemeines Prinzip der Regulation der Aktivität der VATPase in Pflanzen darstellt. Dazu soll geprüft werden, ob die aus M. crystallinum gereinigte Protease in der Lage ist, VATPase-Untereinheiten aus anderen Organismen zu prozessieren, oder ob strukturell ähnliche Proteasen, die zur Spaltung von VATPase-UE und zum Auftreten stabiler Zwischenstufen beim Turnover der V-ATPase führen, unter bestimmten Streßbedingungen in anderen Organismen induziert werden.