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プロテインメモリー現象によるタンパク質の構造変化と保持機構の解明

阐明蛋白质记忆现象引起的蛋白质结构变化和保留机制

基本信息

批准号：
14760064
负责人：
韮澤悟
金额：
$ 2.11万
依托单位：
National Food Research Institute
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至 2004
项目状态：
已结题

项目摘要

本課題では、金属エキソペプチダーゼであるアエロモナスアミノペプチダーゼにおいてプロテインメモリー現象を引き起こす分子内シャペロンの特性を解析するとともに、分子内シャペロンの変異によって生じる成熟体部分の立体構造の変化を原子レベルで解明することが目的である。本年度は下記1、2の研究結果が得られた。1、アエロモナスアミノペプチダーゼと同じファミリーに属し、約60%のアミノ酸配列の相同性を持つビブリオアミノペプチダーゼを用いて分子内シャペロン部位を交換したキメラ酵素を対象に、X線結晶構造解析および立体構造モデルの構築、精密化を行った。その結果、キメラアミノペプチダーゼプロ体について、R=20.1%の構造モデルを得た。金属エキソペプチダーゼにおいて、分子内シャペロン部位の立体構造を明らかにしたのは、これが初めてである。さらに、構造モデルの解析の結果、分子内シャペロン部位はCys77を介して金属原子と相互作用していること、分子内シャペロンのプロセシング部位が分子表面に存在していること、分子内シャペロン部位の疎水性アミノ酸が疎水コアを形成していることが推定できた。2、分子内シャペロン部位の各種アミノ酸変異体を取得した結果、Trp24、Ile25、His71、Glu72、Cys77の各アミノ酸残基が酵素全体のフォールディングに重要な役割を担っていることが明らかになった。

This topic is to analyze the characteristics of the intramolecular structure of the metal and the metal, and to clarify the atomic structure of the mature body. This year, the results of the research in 1 and 2 are recorded below. 1. The identity of acid alignment of about 60% of the samples is maintained in the molecular structure of the sample. The enzyme target is exchanged in the X-ray crystal structure analysis and the three-dimensional structure is constructed in a precise manner. The results of this study are as follows: R=20.1% of the total number of samples collected. The structure of metal molecules is very simple. In addition, the results of structural analysis, intramolecular structure, molecular structure, 2. All kinds of acid residues in the molecular structure were obtained. Trp24, Ile25, His71, Glu72 and Cys77 were used as the whole enzyme structure.