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アミロイド蛋白質フィブリル化会合体の偏光顕微赤外分光

淀粉样蛋白原纤维聚集体的偏振微红外光谱

基本信息

批准号：
03J08765
负责人：
平松弘嗣
金额：
$ 2.11万
依托单位：
Tohoku University (2005)National Institutes of Natural Sciences Okazaki Research Facilities (2004)Okazaki National Research Institutes (2003)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2003
资助国家：
日本
起止时间：
2003 至 2005
项目状态：
已结题

项目摘要

アミロイド線維は一次元周期構造を持つ蛋白質凝集体であり、各種疾病との関連が知られているが、その構造には不明の点が多い。本研究では赤外顕微鏡を用いて、最長22残基のペプチドからなるアミロイド線維の構造を明らかにすることを試みた。中でもアミロイド線維に含まれるペプチド鎖の2次構造が、蛋白質の天然構造の場合と比較してどの程度異なるか、という点に注目して、アミロイド線維形成能力を持つ蛋白質β_2-ミクログロブリンのアミノ酸配列のうち、ここから切り出した#21-29、#21-31,#20-41フラグメント(それぞれ線維形成能力を持つ)の線維の構造を解明することを試みた。赤外吸収スペクトルの解析から二次構造含有量を決定した。また、ペプチドのいくつかの残基に13C同位体置換を行って赤外吸収スペクトルを測定し、置換を行った残基がどの二次構造に属するか決定した。また、ラマンスペクトルの解析から、いずれの線維においてもC25残基側鎖がSS結合を形成していることを見いだした。これらの実験結果から構造を決定した。本実験から明らかになった線維構造と、天然構造との比較から、天然構造中でE22-F30に見られる「芳香族側鎖の相互作用によるβシート選択性」およびH31-I35に見られる「親水性側鎖の相互作用によるループ選択性」は線維構造中でも有効であること、天然構造中でE36-K41に見られる「荷電側鎖間相互作用によるβシート選択性」は線維構造中では必ずしも保存されないこと、が示され、線維構造の構築原理として有用な知見が得られた。

The relationship between protein aggregates and diseases is known, and the structure is unknown. In this study, the structure of the longest 22 residues in red micromirrors was studied. In the case of protein natural structure, protein β_2-β_2-β #20-41 The structure of the linear dimension is explained by the test. Determination of the content of secondary structures in the absorption spectrum The 13C isotope substitution at the residue of the 13C isotope was determined by the determination of the secondary structure of the residue. C25 residue side locks are formed in the analysis of C25 residues. The result of this is that the structure is determined. In this paper, the author compares the linear structure and natural structure, and compares the E22-F30 structure with the H31-I35 structure. In the natural structure, E36-K41 is found to be "selective in the interaction between charged sides". In the linear structure, it must be preserved.

项目成果

期刊论文数量（4）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Structural model of the amyloid fibril formed by β2-microglobulin #21-31 fragment based on vibrational spectroscopy

DOI：
10.1021/ja050844o
发表时间：
2005-06-08
期刊：
JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY
影响因子：
15
作者：
Hiramatsu, H;Goto, Y;Kitagawa, T
通讯作者：
Kitagawa, T

平松弘嗣: "Core structure of amyloid fibril proposed from IR-microscope linear dichroism"J.Am.Chem.Soc.. 126. 3008-3009 (2004)

Hirotsugu Hiramatsu：“从红外显微镜线性二色性提出的淀粉样原纤维的核心结构”J.Am.Chem.Soc.. 126. 3008-3009 (2004)

DOI：
发表时间：
期刊：
影响因子：
0
作者：
通讯作者：

顕微赤外分光から明らかになったアミロイド線維の構造

微红外光谱揭示淀粉样原纤维的结构

DOI：
发表时间：
2006
期刊：
生物物理 46(2)(in press)
影响因子：
0
作者：
Matsumoto K;Nagao R;Murata T;Arai Y;Kichise T;Nakashita H;Taguchi S;Shimada H;Doi Y.;Arai et al.;平松弘嗣
通讯作者：
平松弘嗣

FT-IR approaches on amyloid fibril structure