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集光性色素アンテナタンパクLHCII複合体の構造と機能

光捕获色素天线蛋白 LHCII 复合物的结构和功能

基本信息

批准号：
04F04178
负责人：
沈建仁
金额：
$ 1.54万
依托单位：
Okayama University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2006
项目状态：
已结题

项目摘要

好熱性ラン色細菌Thermosynechococcus vulcanus由来光化学系II複合体(PSII)の二量体をホスホリパーゼ処理することにより、リン脂質が特異的に分解され、それに伴いQ_AからQ_Bへの電子伝達が阻害された。しかし、同処理を施したPSIIでもリン脂質が2-3分子結合しており、酸素発生活性の阻害率が40%程度にとどまったことから、リン脂質が同PSIIに強く結合していることが示唆された(論文投稿中)。また、リパーゼ処理によりMGDGが約60%分解され、PSIIあたり5分子残存することになるが、酸素発生活性はわずか16%阻害されただけであった。これらの結果からMGDGやリン脂質などの脂質分子が同PSIIに強く結合することにより、好熱性ラン色細菌PSIIの高い熱安定性に寄与していることが示唆された。そこでより不安定な高等植物のホウレン草からPSII二量体を精製し、同様な処理を行なったところ、ボスホリパーゼ処理によりリン脂質が、また、リパーゼ処理によりMGDGがほぼ完全に分解され、それらに伴い酸素発生活性がいずれも未処理の20%程度に低下したことが分かった。これらの処理によるPSII電子伝達反応への阻害部位を、酸素電極、DCIPの光還元活性、蛍光収率などの各種手法を用いて調べた結果、いずれの場合も水分解反応のみならず、還元側(電子受容タイ側)も阻害されたことが分かった。しかし、いずれの処理もPSIIのタンパク質組成に影響を与えなかった。これらの結果から、リン脂質またはMDGDの完全な分解により、PSIIの立体構造が維持できなくなり、それによりPSIIの全体活性が低下したことが示された(論文投稿準備中)。

Thermochromophoric bacterium Thermosynechococcus vulgaris is derived from the photochemical system II complex (PSII), which is A two-dimensional complex. 2-3 molecular binding of lipids to PSII and 40% inhibition rate of acid production by the same treatment (in submission) MGDG is about 60% decomposed and PSII is about 16% inhibited. The results showed that MGDG and lipid molecules strongly bind to PSII, and thermophilic bacteria PSII have high thermal stability. In addition, MGDG was completely decomposed and its activity was decreased by 20% without treatment. In this process, PSII electron transfer reaction resistance site, acid electrode, DCIP photoreduction activity, fluorescence rate, and various methods are used to adjust the results. In the middle of the process, PSII electron transfer reaction resistance site, photoreduction side (electron transfer side), and photoreduction resistance site are used. The quality of PSII is influenced by the quality of PSII. As a result, the complete decomposition of MDGD, the maintenance of the three-dimensional structure of PSII, and the overall activity of PSII are shown (in preparation for submission).