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DNA転写制御に関わる光受容蛋白質の構造変化と分子情報伝達

参与DNA转录控制的光感受器蛋白的结构变化和分子信息传递

基本信息

批准号：
05F05385
负责人：
寺嶋正秀
金额：
$ 1.54万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2005
资助国家：
日本
起止时间：
2005 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

光によってDNAから蛋白質への発現をコントロールする、センサータンパク質の代表であるAppAと呼ばれる光合成細菌の持つタンパク質の光化学反応を、時間分解で調べ、拡散係数が時間変化するという新しい現象を見出した。この結果を元に、ダイマー化反応が起こっていることとその形成速度を決定することに成功している。更に、光センサーの代表的なタンパク質である、PYPというタンパク質について、その構造変化の詳細を明らかにするために、幾つかの変異体を用いた時間分解熱力学量測定を行った。特に、N末端を数残基から23残基欠損したPYPについて、時間分解熱容量測定を行い、この部分を欠損することによって、野生型で見られていた大きな熱容量増加が見られなくなるという顕著な変化を見出した。このことは、野生型での反応中問体における熱容盤増加の分子論的要因が、疎水性相互作用によるものであることを示しており、またN末端のヘリックス構造が、反応中間体で崩壊していると言う描像がよく適用できる事が分かった。さらに、初期中間体において大きな構造揺らぎの増加を見出した。こうした揺らぎが、それに続く構造変化を誘起している原因と考えられる。これは、発色団からN末端への情報伝達が、構造揺らぎを介して起こると言うスキームが妥当である事を示唆しており、この分野への大きな貢献となった。この成果も、国際誌に報告する予定で、現在結果をまとめている最中である。

Photosynthetic bacteria are characterized by the presence of protein in the DNA, and the presence of protein in the DNA. The result is that the speed of formation is determined by the speed of formation. In addition, the representative of the optical system is the determination of the thermodynamic quantity of time decomposition. In particular, the number of residues at the N-terminal is insufficient. The PYP is insufficient. The thermal capacity of the time decomposition is insufficient. The thermal capacity of the wild-type is increased. The molecular theory of the increase in heat capacity of the reverse intermediate between the wild type and the reverse type is essential for the development of the reverse intermediate. In the early stages of the intermediate, the structure of the intermediate was enhanced. The reason for this change is that The information transmission and structural analysis of the N-terminal information transmission The results of the international journal are predetermined, and the results of the international journal are determined.