权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

Strukturanalyse neuer Faltblattproteine und faltblatthaltiger Aggregate

新片状蛋白和含片状聚集体的结构分析

基本信息

批准号：
5367916
负责人：
Professor Dr. Udo Heinemann, Ph.D.
金额：
--
依托单位：
Forschungsgruppe Makromolekulare Strukturen und Interaktionen
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Units
财政年份：
2002
资助国家：
德国
起止时间：
2001-12-31 至 2008-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5367916?language=en
关键词：
Strukturanalyse neuer Faltblattproteine und faltblatthaltiger

项目摘要

In diesem Projekt soll durch qualitativ neue spektroskopische und röntgenkristallographische Daten die Grundlage für eine Verbesserung der quantitativen Bestimmung und der Vorhersage von Faltblattstrukturen geschaffen werden. Die Daten werden durch Messungen am Berliner Elektronenspeicherring BESSY-II zugänglich, wo zu Beginn des Projektes im Jahr 2002 ein Arbeitsplatz für die Messung des Circulardichroismus mit Hilfe der Synchrotronstrahlung (SRCD) ebenso zur Verfügung stehen wird, wie Messplätze für Röntgenkristallographie. Durch SRCD sollen Absorptionseigenschaften von Faltblättern in einem an konventionellen Geräten nicht zugänglicher Wellenlängebereich erschlossen werden. Damit wird der Faltblattanteil von Proteinen in Lösung zuverlässiger bestimmbar. In Verbindung mit schnellen Mischmethoden sollen durch SRCD aggregationsanfällige Faltungsintermediate untersucht werden. Mit Hilfe der Einkristall-Röntgenstrukturanalyse sollen die dreidimensionalen Strukturen zweier neuer, oligomerer b-Helixproteine bei hoher Auflösung bestimmt werden. Durch Faserdiffraktion an verschiedenen, in vitro generierten Amyloiden soll Aufschluss über die Variabilität der cross-b-Struktur von Amyloidfasern gewonnen werden.

In diesem Projekt soll durch qualitativ neue spektroskopische und röntgenkristallographische Daten die Grundlage für eine Verbesserung der quantitativen Bestimmung und der Vorhersage von Faltblattstrukturen geschaffen韦尔登.在2002年开始的项目中，通过对BESSY-Ⅱ的柏林电子测量获得了韦尔登，这是一个利用同步辐射源（SRCD）进行圆二色性测量的工作平台，它可以像圆二色性测量一样进行精确测量。DSPRCD sollen Absorptionseigenschaften von Faltblättern in einem an conventionellen Geräten nicht zugänglicher Wellenlängebereich erschlossen韦尔登.在Lösung zuverlässiger bestimmbar中，蛋白质的Faltblattanteil将被破坏。在通过SRCD聚合的方法解决混合方法中，使用了韦尔登中间体。Einkristall-Röntgenstrukturanalysis解决了新的三维结构问题，低聚物b-螺旋蛋白被更高的Auflösung韦尔登估计。在体外培养条件下，淀粉样变性的发生依赖于淀粉样变性形成的交叉结构的变异性，这种变异性可由韦尔登形成。