Dissimilatorische anaerobe Desulfonierung von Taurin bei Bilophila wadsworthia: Abbauweg, Enzymologie und Verbreitung

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Die Dissimilation von Organosulfonaten durch Anerobier wurde erst vor kurzem entdeckt. Dieses Forschungsprojekt stellt die erste detaillierte Untersuchung der daran beteiligten Enzyme und deren Verbreitung dar. Bilophila wadsworthia RZATAU ist in der Lage, Taurin (2-Aminoethansulfonat) in einer anaeroben Atmung als Elektronenakzeptor zu verwenden. Der Abbauweg ist weitgehend aufgeklärt und vier der daran beteiligten Enzyme werden untersucht. Die Taurin-Pyruvat Transaminase, welche die Transaminierung von Taurin zu Sulfoacetaldehyd unter Freisetzung von Alanin katalysiert, wurde charakterisiert. Die Desaminierung von Alanin durch eine Alanin Dehydrogenase dient zur Freisetzung von Ammonium und der Regeneration von Pyruvat. Eine Sulfoacetaldehyd Sulfolyase katalysiert die Spaltung von Sulfoacetaldehyd zu Sulfit und Acetat. Die Anwesenheit der dissimilatorischen Sulfitreduktase Desulfoviridin in B. wadsworthia RZATAU wurde bestätigt. Wir werden die Gene der Taurin-Pyruvat Transaminase sowie der Sulfitreduktase sequenzieren und Primer zum Nachweis dieser Gene in Umweltproben durch spezifische Amplifikation entwickeln. In Kombination mit für B. wadsworthia spezifischen Sonden soll die Bedeutung dieses Organismus für den Taurinabbau in taurinreichen Habitaten aufgeklärt werden. Dazu soll das Vorkommen der dissimilatorischen Sulfitreduktase in Bakterien, welche, wie B. wadsworthia, nicht Sulfat, sondern Sulfonate reduzieren können, untersucht werden.