Untersuchungen zur Interaktion und dynamischer Organisation des Signalmoleküls Ste50 der Signalwege in der Hefe Saccharomyces cerevisiae

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Wie externe Signale von der eukaryotischen Zelle weiterverarbeitet werden ist eine der zentralen Fragestellungen der Molekularbiologie. Die Verknüpfung von G-Protein-Effektoren mit den mitogen-aktivierte-protein-kinase (MAPK)-Modulen spielt dabei in dem intrazellulären Signalverarbeitungsnetzwerk eine große Rolle. Das hier zu untersuchende Signalmolekül Ste50 hat die Möglichkeiten einerseits mit den G-Proteinen zu interagieren und andererseits an die Schlüssel-Proteinkinase der MAPK-Module, Ste11, zu binden und reguliert die Signalübertragung für die Paarung, für die Filamentation und für die Osmotoleranz im Modellorganismus Saccharomyces cerevisiae. Es gibt auch Hinweise, dass Ste50 für die Aufrechterhaltung der Zellwand-Integrität während des vegitativen Wachstums mitwirkt. Das Ziel dieser Arbeiten ist durch molekularbiologische Methoden die Wechselwirkungen und Wirkmechanismenvon Ste50 und interagierenden Molekülen innerhalb des Signalverarbeitungsnetzwerks zu analysieren. Dazu gehören die Charakterisierung des Ras-Bindemotivs von Ste50, die Identifizierung von G-Proteinen die mit Ste50 interagieren, die Phosphorylierungsstudien von Ste50, und die dynamische Organisation von Ste50 während der Aktivierung der Signalwege für die Paarung, für die Filamentation und für die Osmotoleranz.