光受容複合体SRI-HtrIのCheリン酸化による走光性機能の生物物理学的解析

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微生物は外部環境の変化を感じ、より生存に適した環境へ移動することで過酷な環境を生き抜いている。この応答は「走性」と呼ばれる。本研究対象であるセンサリーロドプシンI(SRI)は、古細菌Halobacterium salinarumから見出された光受容タンパク質である。SRIは1光子・2光子反応により、緑～赤色光(>520nm)への誘引、青色光(<520nm)からの忌避という正反対の細菌運動を制御する特異な機能をもつ。これまで、SRIの分子論的な機能メカニズムは、その不安定性から理解が進んでいなかったが、私は、真正細菌由来の高安定性SrSRIを用いることで、構造変化と色制御についての研究を前進させてきた。光受容体を研究する者にとって、光刺激から細菌の応答までの全容を分子論的に解明することは長年の課題である。次のステップとして、(1)SRIと伝達タンパク質HtrIを含めた構造/構造変化の理解、(2)アダプタータンパク質CheW、キナーゼタンパク質CheAとの相互作用・情報伝達メカニズムの解析、(3)レスポンスレギュレーターCheY及びべん毛タンパク質との相互作用・情報伝達解析が必要となる。本研究では、SrSRI-HtrIの全長複合体、およびSrCheタンパク質一式の単離・解析を通じて、大目標である走光性大腸菌の作成に向けた重要な知見を得ることに成功した。本研究が、これら今後進展する走光性研究の基礎となり、重要性が益々高まっていくと確信する。