Entschlüsselung des Temperatursondierungsmechanismus der Histidinproteinkinase CorS aus Pseudomonas syringae

Bakterielle Zwei-Komponenten-Regulationssysteme vermitteln die Aufnahme und Weiterleitung von Umweltsignalen，um es den entsprechenden Organismen zu ermöglichen，gezielt auf Veränderungen von Umweltparameter mit der differentiellen Expression von Genen zu reagieren.病原菌细菌性假单胞菌（Bacterium Pseudomonaseiningae）在较低的温度和较高的培养条件下，可作为植物毒素冠状病毒的致病因子。温度对Coronatin生物合成的影响通过一种改进的Zwei-组分体系来提高生物合成的温度活性。对于组氨酸蛋白激酶CorS，其信号传导功能是可逆的。-weiterleitung an zwei transkriptionelle Aktivatorproteine，CorR und CorP，postuliert.在详细分析的项目中，信号的艺术和智慧是不可或缺的，是不可或缺的。Das dabei zugrunde liegende Prinzip könnte völlig neuartig sein，da es sich bei dem induzierenden Signal um eine Temperaturabsengung handelt.通过对Cors的分子遗传学分析，发现温度与酶的调节有关，通过热适应性的调节，使生物膜韦尔登的Fettsäurezammensetzung发生变化。

Bakterielle Zwei-Komponenten-Regulationssysteme vermitteln die Aufnahme und Weiterleitung von Umweltsignalen, um es den entsprechenden Organismen zu ermöglichen, gezielt auf Veränderungen von Umweltparameter mit der differentiellen Expression von Genen zu reagieren. Das pflanzenpathogene Bakterium Pseudomonas syringae befällt seine Wirtspflanzen präferentiell bei niedrigen Temperaturen und bildet hierzu als wesentlichen Virulenzfaktor des Phytotoxin Coronatin. Der Einfluss der Temperatur auf die Biosynthese von Coronatin beruht auf der temperaturabhängigen Aktivierung biosynthetischer Promotoren durch ein modifiziertes Zwei-Komponenten-System. Für die Histidinproteinkinase CorS wird die Funktion der Signalaufnahme bzw. -weiterleitung an zwei transkriptionelle Aktivatorproteine, CorR und CorP, postuliert. Die Art und Weise der Signalaufnahme sind unbekannt und sollen im vorliegenden Projekt im Detail analysiert werden. Das dabei zugrunde liegende Prinzip könnte völlig neuartig sein, da es sich bei dem induzierenden Signal um eine Temperaturabsenkung handelt. Die molekulargenetische Analyse der Membrantopologie von CorS deutet daraufhin, dass in Abhängigkeit der Temperatur an diesem Enzym Konformationsänderungen stattfinden, die möglicherweise durch thermoadaptive Veränderungen der Fettsäurezusammensetzung der bakteriellen Membran gesteuer werden.