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葉緑体ＡＴＰ合成酵素の酸化ストレスによる失活の分子機構とその防御

氧化应激导致叶绿体ATP合成酶失活的分子机制及其防御

基本信息

批准号：
12F02389
负责人：
久堀徹
金额：
$ 1.47万
依托单位：
Tokyo Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2012
资助国家：
日本
起止时间：
2012-04-01 至 2015-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

活性酸素（ROS）ストレスで特異的に攻撃される葉緑体ATP合成酵素の生化学的な解析により、ROSによって攻撃される部位がγサブユニット上の複数のメチオニン残基であることが明らかにされている。このメチオニン残基の近傍は、γとβの相互作用領域と想定されるため、この近傍のアミノ酸にCys置換を行って分子間架橋を可能にすること、および、側鎖の大きなアミノ酸に置換して空間的な制約を与えることなどにより、γの特徴的な制御である酸化還元制御に影響のあるアミノ酸残基の特定を試みた。その結果、立体構造上特定の位置関係にあるβとγのアミノ酸の間で、特異的に分子間架橋が可能なこと、および、この架橋がγの酸化還元に影響されることが分かった。上述のROS感受性に関与するアミノ酸領域におけるβサブユニットとγサブユニットの相互作用が、この酵素の活性制御に最も基本的に役割を果たしているADP阻害機構を制御すること、および、酸化による酵素活性の抑制に深く関与していることが明らかになった。中でも、βサブユニットのDELSEED領域と呼ばれる分子下部に位置する領域は、γサブユニットのネック領域との相互作用をしており、複数のアミノ酸がこの相互作用に関与していることが明らかになった。

ROS are specifically targeted for the biochemical analysis of chloroplast ATP synthase. ROS are targeted for the site of attack. The interaction domain of these residues is determined by the interaction domain of γ and β. The interaction domain of γ and β is determined by the interaction domain of γ and β. As a result, the specific positional relationship between β and γ in the three-dimensional structure is different from that between β and γ in the intermolecular bridging. The above ROS sensitivity is closely related to the interaction between the β-cell and γ-cell in the acid domain, and the inhibition of the enzyme activity in the enzyme activity control is the most basic in the enzyme activity control. The interaction between the DELSEED domain and the lower part of the molecule is related to the interaction between the DELSEED domain and the lower part of the molecule is related to the interaction between the DELSEED domain and the lower part of the molecule.