Struktur und Funktion der Häm a Synthase CtaA und von Surf1 als Biogenese-Chaperon für die Cytochrom c Oxidase

线粒体细胞色素C氧化酶存在于膜整合酶复合体中，在此氧化还原金属转运体和电子转运体。这是一种新型的生物合成技术，它是一种合成酶，也是一种新型的合成酶。在体外和活体条件下，在合成酶nachgewiesen下相互作用，在Orzifischer Orientierung von Surf1übernoman和Dannäumlich korrekt在Bindungstasche(N)der Oxidase inserert wird中的作用。在这两种情况下，我们发现了一种新的技术，一种新的技术，一种新的技术。3-D Kristallation soll Aussagen zur Gesamtstrukut von Surf1，der Häm a Synthase Sowie GGF。Ihres binären Komplexes ermöglichen.

Die mitochondriale Cytochrom c Oxidase ist ein membranintegraler Enzymkomplex, der neben einer großen Zahl von Untereinheiten über mehrere redoxaktive Metallzentren zum internen Elektronentransport verfügt. Anhand eines einfacheren bakteriellen Modellsystems verfolgen wir auf struktureller und funktioneller Ebene die Biogenese der Hämzentren; dazu muss Häm a von seinem Entstehungsort, der Häm a Synthase, über das membranständige Chaperon Surf1 zu Untereinheit I der Oxidase gelangen. Durch in vitro und in vivo Versuche konnte bereits die Interaktion von Surf1 mit der Synthase nachgewiesen werden, bei der Häm a in spezifischer Orientierung von Surf1 übernommen und dann räumlich korrekt in die Bindungstasche(n) der Oxidase inseriert wird. Untersuchungen an Surf1 und seinen ortsspezifischen Mutanten werden Aussagen liefern zur Hämumgebung und Orientierung sowie zur notwendigen Diskriminierung zwischen Häm a und o. Die Festkörper-NMR Spektroskopie erlaubt bei geeigneter Isotopenmarkierung des Lipidrekonstituierten Surf1 Rückschlüsse auf die Ligandenumgebung und die Dynamik der Hämbindung. 3-D Kristallisation soll Aussagen zur Gesamtstruktur von Surf1, der Häm a Synthase sowie ggf. ihres binären Komplexes ermöglichen.