Strukturelle und funktionelle Charakterisierung viraler, bioaktiver Glykopeptide des respiratorischen Synzytialvirus (RSV)

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Die proteolytische Freisetzung eines Peptidhormons aus einem viralen Hüllprotein stellt eine neue Form der molekularen Mimikrie bei viralen Erregern dar und wurde bisher nur bei dem bovinen respiratorischen Snyztialvirus (BRSV) beobachtet. Bei dem viralen Botenstoff handelt es sich um ein glykosyliertes Tachykinin (Virokinin), das von den infizierten Tellen sezerniert wird und spezifische G-gekoppelte Rezeptoren aktiviert. In dem vorliegenden Antrag sollen die biologischen Eigenschaften von Virokinin, insbesondere seine Fähigkeit als Chemokin zu wirken, näher charakterisiert werden. Die Freisetzung bioaktiver Peptide ist vermutlich nicht nur auf BRSV beschränkt. Das verwandte humane respiratorische Synztialvirus (HRSV) setzt ebenfalls ein glykosyliertes Peptid frei, dessen Funktion aber noch ungeklärt ist. Die Struktur und posttranslationalen Modifikationen des Peptids sollen zunächst aufgeklärt werden, um es dann funktionell zu untersuchen. Insbesondere soll geklärt werden, ob dieses Glykopeptid ebenfalls an G-gekoppelte Rezeptoren bindet und auf diese Weise eine Signalkaskade auslöst.