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蛋白質異常凝集の初期段階の解明・制御

阐明和控制异常蛋白质聚集的早期阶段

基本信息

批准号：
16J04145
负责人：
本田諒
金额：
$ 2.18万
依托单位：
Gifu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2016
资助国家：
日本
起止时间：
2016-04-22 至 2019-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

昨年度に引き続き蛋白質の異常凝集の初期段階を研究し，その基礎研究をもとに3本の筆頭著者論文を発表した．第一の論文はプリオンタンパク質の異常凝集の核形成過程を調べたもので，スキャニング変異導入法とφ値解析を用いることで，ヘリックス2領域が異常凝集の初期核となっていることを明らかにしたものである（Ryo Honda and Kazuo Kuwata, FASEB J, in press）．第二の論文はプリオンタンパク質の異常凝集におけるジスルフィド結合の役割を調べ，ジスルフィド結合の切断は，異常凝集体の熱的安定性を下げる一方で凝集前駆体状態の安定性を上げ，その結果抑制因子と促進因子が共同的に作用することで異常凝集を促進することを明らかにしたものである（Ryo Honda, Biophy J, 2018）．第三の論文はアミロイドベータとプリオンタンパクの共凝集に関する研究であり，アミロイドベータが生理的条件に近い蛋白質濃度（数百nmol/L）でプリオン蛋白質の異常凝集を促進することを明らかにしたものである．さらに，アミロイドベータはプリオンタンパク質に限らず、その他の蛋白質でも同様に異常凝集を促進することを明らかにした．この結果は，アミロイドベータが蛋白質の異常凝集に広く関与していることを示唆するものであり，重要な生理学的意義をもつものと思われる（Ryo Honda, Angewandte Chemie, in press）．

Last year, we introduced the early stage of protein agglutination in the early stage of protein agglutination research. The authors have published a list of articles in this paper. The first article is about the formation of the nucleus of protein agglutination. the first part of this paper is to analyze the process of the formation of the nucleus of protein agglutination. In the initial stage of normal agglutination, there is a clear understanding of the performance of Ryo Honda and Kazuo Kuwata, FASEB J, in press. In the second chapter, we need to know that there is a significant difference between the two groups. The stability of the constant agglutination collective (Ryo Honda, Biophy J, 2018). The results show that the inhibition factors promote the stability of the body before agglutination, and the results show that the inhibitory factors promote the stability of the body, and the results show that the inhibition factors promote the stability of the aggregates. The physiological conditions of this disease are as follows: protein concentration (hundreds of nmol/L), protein concentration, protein agglutination, protein agglutination. The meaning of Ryo Honda, Angewandte Chemie, in press is very important in physiology.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Evidence for a central role of PrP helix 2 in the nucleation of amyloid fibrils

DOI：
10.1096/fj.201701183rr
发表时间：
2018-07-01
期刊：
FASEB JOURNAL
影响因子：
4.8
作者：
Honda, Ryo;Kuwata, Kazuo
通讯作者：
Kuwata, Kazuo

Amyloid-β Peptide Induces Prion Protein Amyloid Formation: Evidence for Its Widespread Amyloidogenic Effect

淀粉样蛋白-β 肽诱导朊病毒蛋白淀粉样蛋白形成：其广泛的淀粉样蛋白形成作用的证据

DOI：
10.1002/ange.201800197
发表时间：
2018
期刊：
Angewandte Chemie
影响因子：
0
作者：
Honda Ryo;Kuwata Kazuo;Honda Ryo
通讯作者：
Honda Ryo

Acceleration of nucleation of prion protein during continuous ultrasonication

连续超声处理过程中朊病毒蛋白成核加速

DOI：
10.1093/jb/mvy015
发表时间：
2018
期刊：
The Journal of Biochemistry
影响因子：
0
作者：
Yamaguchi Kei-ichi;Honda Ryo P.;Elhelaly Abdelazim Elsayed;Kuwata Kazuo
通讯作者：
Kuwata Kazuo

Role of the Disulfide Bond in Prion Protein Amyloid Formation: A Thermodynamic and Kinetic Analysis

DOI：
10.1016/j.bpj.2017.12.031
发表时间：
2018-02-27
期刊：
BIOPHYSICAL JOURNAL
影响因子：
3.4
作者：
Honda, Ryo
通讯作者：
Honda, Ryo

Kinetics and mechanism of amyloid formation by prion protein.

朊病毒蛋白形成淀粉样蛋白的动力学和机制。

DOI：
发表时间：
2017
期刊：
影响因子：
0
作者：
Yamaguchi Kei-ichi;Honda Ryo P.;Elhelaly Abdelazim Elsayed;Kuwata Kazuo;Honda Ryo;Ryo P. Honda and Kazuo Kuwata;Ryo P. Honda
通讯作者：
Ryo P. Honda