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食品タンパク質のコク味機能の分子実態解明

阐明食品蛋白质醇厚功能的分子细节

基本信息

批准号：
21K19092
负责人：
伊藤圭祐
金额：
$ 4.16万
依托单位：
University of Shizuoka
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-07-09 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究では、我々が発見したコク味受容体活性化タンパク質の作用機序解析を通じ、“コク味”の一部を科学的に解明することを目的とする。最近、「そのもの自体には味がないものの、好ましい基本味を増強する」“コク味”の受容体（Calsium-sensing receptor；CaSR）が特定され、CaSR の活性化を指標とした分子レベルでのコク味成分の探索・解析が可能となった。本研究では我々が見出した2つのタンパク質によるCaSR活性化メカニズムを解明する。これまでの研究で、リゾチームおよびソーマチンのアミノ酸配列を全網羅するペプチドライブラリーを合成し、CaSR応答を精査した結果、リゾチームよりも約12倍高活性なオルソステリックアゴニストとしてペプチドLを特定した。また、ソーマチンよりも約2倍高活性なポジティブアロステリックモジュレーターとしてペプチドTも特定した。各ペプチドを構成するアミノ酸残基を1残基ずつAlaに置換したペプチド群を合成し、CaSR活性を評価した結果、リゾチームおよびソーマチンタンパク質の分子表面に位置するペプチド領域がCaSRとの相互作用に重要であることが示唆された。さらに、ペプチドLを構成する各アミノ酸残基については19種類の他アミノ酸で置換したペプチド群についても網羅的にCaSR活性を評価し、各残基の寄与を明らかとした。また、CaSR活性化能がリゾチームの80倍、ソーマチンの20倍に向上した機能性ペプチドを見出すことにも成功した。

This study is aimed at exploring the mechanism of receptor activation and understanding part of "taste" scientifically. Recently, the "Calsium-sensing receptor"(CaSR) of the "natural taste" has been identified, and the activation of CaSR has been identified. This study provides an understanding of the CaSR activation mechanism that we have seen in the past two years. The results of this study include a complete range of active compounds, a detailed analysis of CaSR responses, and a 12-fold increase in active compounds. It's about 2 times more active than before. The composition of each molecule is composed of acid residues, residues, substitutions, synthesis of CaSR activity, evaluation of CaSR activity, and evaluation of CaSR activity. The CaSR activity of 19 kinds of other acids in the composition of each amino acid residue was evaluated. CaSR activity increased by 80 times, and CaSR activity increased by 20 times.