食品タンパク質のコク味機能の分子実態解明

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本研究では、我々が発見したコク味受容体活性化タンパク質の作用機序解析を通じ、“コク味”の一部を科学的に解明することを目的とする。最近、「そのもの自体には味がないものの、好ましい基本味を増強する」“コク味”の受容体（Calsium-sensing receptor；CaSR）が特定され、CaSR の活性化を指標とした分子レベルでのコク味成分の探索・解析が可能となった。本研究では我々が見出した2つのタンパク質によるCaSR活性化メカニズムを解明する。これまでの研究で、リゾチームおよびソーマチンのアミノ酸配列を全網羅するペプチドライブラリーを合成し、CaSR応答を精査した結果、リゾチームよりも約12倍高活性なオルソステリックアゴニストとしてペプチドLを特定した。また、ソーマチンよりも約2倍高活性なポジティブアロステリックモジュレーターとしてペプチドTも特定した。各ペプチドを構成するアミノ酸残基を1残基ずつAlaに置換したペプチド群を合成し、CaSR活性を評価した結果、リゾチームおよびソーマチンタンパク質の分子表面に位置するペプチド領域がCaSRとの相互作用に重要であることが示唆された。さらに、ペプチドLを構成する各アミノ酸残基については19種類の他アミノ酸で置換したペプチド群についても網羅的にCaSR活性を評価し、各残基の寄与を明らかとした。また、CaSR活性化能がリゾチームの80倍、ソーマチンの20倍に向上した機能性ペプチドを見出すことにも成功した。