Structure determination of RNase P and RNase MRP from Saccharomyces cerevisiae by electron mictroscopy and single particle image processing

通过电子显微镜和单粒子图像处理确定酿酒酵母 RNase P 和 RNase MRP 的结构

• 批准号: 67724643
• 负责人: Professorin Dr. Bettina Böttcher
• 金额: --
• 依托单位: Lehrstuhl für Biochemie I
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2008
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2007-12-31 至 2011-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/67724643?language=en
• 关键词: Structure; determination; RNase; MRP; Saccharomyces

RNase MRP spielt eine Schlüsselrolle in der Knorpel-Haar Hypoplasie, die kurzgliedrigen Minderwuchs verursacht. RNase MRP ist eng verwandt mit RNase P, die in allen taxonomischen Reichen konserviert ist. In Eukaryonten prozessiert RNase P t-RNA und RNase MRP r-RNA. Beide Komplexe bestehen aus einer homologen RNA-Untereinheit und einem gemeinsamen Proteinkern von acht Untereinheiten. Darüber hinaus hat jeder Komplex eine (RNase P) bzw. zwei (RNase MRP) spezifische Untereinheiten. Die Strukturen von eukaryontischer RNase P und RNase MRP sind immer noch unbekannt. Wir wollen mit Elektronenmikroskopie und Bildverarbeitung die Strukturen der beiden Komplexe bei höchstmöglicher Auflösung bestimmen. Diese Untersuchungen werden durch die Lokalisierung einzelner Untereinheiten im Komplex vervollständigt. Die sich daraus ergebenden strukturellen Daten werden zeigen, welche mögliche Rolle die Proteinuntereinheiten in den beiden Komplexen spielen. Darüber hinaus wird der Vergleich von RNase P mit RNase MRP verdeutlichen, welche besonderen Strukturmerkmale mit der Substratspezifität verbunden sind (r-RNA vs t-RNA). Schließlich werden Strukturuntersuchungen eines ternären Komplexes aus RNase P/MRP und Substrat aufklären, ob große Konformationsänderungen mit der Substratbindung und Katalyse einhergehen und welche Untereinheiten an der Substratbindung beteiligt sind.

RNase MRP在Knorpel-Haar发育不全中提供了一个Schlüsselle，这是一个非常危险的Minderwuchs。核糖核酸酶MRP是核糖核酸酶P的产物，在艾伦分类学中都是有用的。在真核生物中，核糖核酸酶P t-RNA和核糖核酸酶MRP r-RNA。复合物最好来自一个同源的RNA-不稳定蛋白和一个共同的蛋白质核心。我们的实验室有一个复杂的（RNase P）bzw。两种（RNase MRP）特异性结合。真核生物RNase P和RNase MRP的结构仍然是未知的。我们将使用电子显微镜和图像处理技术，使复杂的结构更加完善。这些发现是通过在复杂的复杂系统中使用Lokalisierung einzelner Untereinheiten实现的。这些结构数据可以通过韦尔登获得，也可以在复杂的游戏中获得更多的蛋白质。因此，我们可以将RNase P与RNase MRP进行比较，并将其与底物特异性进行比较（r-RNA vs t-RNA）。Schließlich韦尔登Strukturuntersuchungen eines ternären Komplexes aus RNase P/MRP und Substrat aufklären，ob große Konformationsänderungen mit der Substratbindung und Katalyse einhergehen und welche Untereinheiten an der Substratbindung beteiligt sind.