Strukturuntersuchungen an der H+-ATPase aus Chloroplasten

叶绿体 H-ATP 酶的结构研究

基本信息

项目摘要

(Wortlaut des Antrags)Die H+-ATPase aus Chloroplasten, CF0F1, koppelt die ATP-Synthese/Hydrolyse mit einem transmembranen Protonentransport. CF0F1 besteht aus zwei strukturellen Einheiten, einem membranintegriertem F0-Teil und einen in das Stroma ragenden F1-Teil. Beide Bereiche sind über mehrere dünne Verbindungen miteinander verbunden. Unter definierten Bedingungen scheint CF0F1 in mehreren strukturell deutlich unterschiedlichen Konformationen vorzuliegen. Ein Ziel unserer Arbeit soll es sein, mit Hilfe der Elektronenmikroskopie und Einzelteilbindverarbeitung diese Teilchen-Populationen genauer zu charakterisieren und dreidimensionale Abbildungen der verschiedenen Konformationszustände, die nebeneinander vorliegen, zu berechnen. Dies würde einen Schnappschuß der Teilchen-Population ergeben, der uns einen einmaligen Einblick in die verschiedenen Funktionszustände des molekularen Motors ATPase gibt. Eine exakte Interpretation ist allerdings nur mit Hilfe eines hochauflösenden Modells des CF0F1 möglich. Um dieses zu erhalten, werden wir versuchen, CF0F1 zu kristallisieren und ggf. die Kristalle mit der Röntgenstrukturanalyse zu untersuchen.
(Wortlaut des antrag) H+- atp酶与叶绿体,CF0F1, koppelt死atp合成/水解,通过跨膜质子运输。CF0F1在基质细胞F1-Teil、膜整合系统F1-Teil和基质细胞F1-Teil中表现最好。Beide Bereiche sind ber mehrere d<e:1> nne verindungen miteinander verbunden。根据定义Bedingungen scheint CF0F1 in mehren strukturell deutlich unschedlichen Konformationen vorzuliegen。在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国。在die verschiedenenderderteilchen - population ergeben, der verschiedenenmaligen Einblick中die verschiedenFunktionszustände des molecular Motors atp酶基因。在hilife eines hochauflösenden models des CF0F1 möglich中查看解释列表。Um dieses zu erhalten, werden wir versuchen, CF0F1 zu crystallisieren和ggf。die kristle mit der Röntgenstrukturanalyse zu untersuchen。

项目成果

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