FLUORESCENCE STUDIES OF MUSCLE REGULATORY PROTEINS
肌肉调节蛋白的荧光研究
基本信息
- 批准号:6282891
- 负责人:
- 金额:$ 2.55万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:1998
- 资助国家:美国
- 起止时间:1998-04-01 至 1999-03-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
In striated muscle, the thin filament consists of polymerized
actin, which is decorated with the regulatory proteins troponin C
(TnC) and tropomyosin. TnC is a single-polypeptide protein with a
molecular weight near 18,000. We study the regulatory domain of TnC
from chiken skeletal muscle using genetically generated mutants which
contain a single tryptophan at positions 22, 52, and 90. The quantum
yields of Trp-22 are 0.33 and 0.25 in the presence of Mg2+ (2-Mg
state) and Ca2+ (4-Ca state), respectively. The anisotropy decay of
of all three tryptophans show two rotational correlation times. The
long correlation time observed for Trp-22 and Trp-90 suggest an
asymmetric hydrodynamic shape. Data obtained at the CFS showed that
TnC becomes more asymmetric upon binding the activator Ca2+.
在横纹肌中,细丝由聚合的
肌动蛋白,其被调节蛋白肌钙蛋白C修饰
(TnC)和原肌球蛋白。 TnC是一种单多肽蛋白,
分子量接近18000。 我们研究了TnC的调节结构域,
从鸡的骨骼肌中提取蛋白质,
在位置22、52和90处含有单个色氨酸。 量子
在Mg ~(2+)存在下,色氨酸-22的产率分别为0.33和0.25
状态)和Ca 2+(4-Ca状态)。 的各向异性衰减
的所有三个Dahan显示两个旋转相关时间。 的
观察到Trp-22和Trp-90的长相关时间表明,
不对称的流体动力学形状。 中心的数据显示,
TnC在结合激活剂Ca 2+后变得更加不对称。
项目成果
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专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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