FLUORESCENCE STUDIES OF MUSCLE REGULATORY PROTEINS

肌肉调节蛋白的荧光研究

• 批准号: 6444725
• 负责人: HERBERT C CHEUNG
• 金额: $ 29.31万
• 依托单位: UNIVERSITY OF MARYLAND BALTIMORE
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 2001-04-01 至 2002-03-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6444725
• 关键词: biological products; biomedical resource; informatics; proteins; spectrometry; technology /technique

In striated muscle, the thin filament consists of polymerized actin, which is decorated with the regulatory proteins troponin C (TnC) and tropomyosin. TnC is a single-polypeptide protein with a molecular weight near 18,000. We study the regulatory domain of TnC from chiken skeletal muscle using genetically generated mutants which contain a single tryptophan at positions 22, 52, and 90. The quantum yields of Trp-22 are 0.33 and 0.25 in the presence of Mg2+ (2-Mg state) and Ca2+ (4-Ca state), respectively. The anisotropy decay of of all three tryptophans show two rotational correlation times. The long correlation time observed for Trp-22 and Trp-90 suggest an asymmetric hydrodynamic shape. Data obtained at the CFS showed that TnC becomes more asymmetric upon binding the activator Ca2+.

在横纹肌中，细丝由聚合的 肌动蛋白，由调节蛋白肌钙蛋白 C 修饰 (TnC) 和原肌球蛋白。 TnC 是一种单多肽蛋白，具有 分子量接近18,000。 我们研究 TnC 的调控域 使用基因产生的突变体从鸡骨骼肌中提取 在位置 22、52 和 90 处包含单个色氨酸。量子 在 Mg2+ (2-Mg 态）和 Ca2+（4-Ca 态）。 各向异性衰减 所有三种色氨酸均显示两个旋转相关​​时间。 这 观察到的 Trp-22 和 Trp-90 的长相关时间表明 不对称的流体动力学形状。 中心取得的数据显示 TnC 在结合激活剂 Ca2+ 后变得更加不对称。