MAPPING THE STRUCTURE OF SNARE

绘制圈套的结构

基本信息

  • 批准号:
    8364003
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.8万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2011
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2011-09-01 至 2012-08-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. Primary support for the subproject and the subproject's principal investigator may have been provided by other sources, including other NIH sources. The Total Cost listed for the subproject likely represents the estimated amount of Center infrastructure utilized by the subproject, not direct funding provided by the NCRR grant to the subproject or subproject staff. The formation of SNARE complex is central for intracellular membrane fusion, which is a necessary step of vesicular transport in eukaryotes. Association between vesicle-associated (v-) SNARE and target membrane (t-) SNARE results in the coiled coil core that holds together two membranes in the complex process of fusion orchestrated by additional regulatory proteins and substrates. The transmembrane domain (TMD) of participating SNARE proteins may oligomerize in the process. A current interest is focused on alpha-helical TMD of synaptic (v-) SNARE protein, VAMP2. A set of doubly-labeled cysteine mutants will be prepared to measure distances between respective nitroxides by dipolar spectroscopy to characterize this domain. Short distances (<10 ¿) will be measured by CW-ESR, whereas longer distances will be obtained by PDS (DQC-ESR). As the study is progressing distances between the residues on TMD of VAMP2 and helical bundle formed by Syntaxin-2 domains of VAMP2 and soluble (t-) SNARE-DTMD could also be studied. Previous ESR analysis showed that there is equilibrium between the monomers and oligomers of Sso1p, a target membrane (t-) SNARE involved in the trafficking from Golgi to plasma membrane in yeast. The extent of oligomerization (if any) will be studied by Ku-band DEER using singly-labeled VAMP2 mutants.
这个子项目是利用资源的许多研究子项目之一。 由NIH/NCRR资助的中心拨款提供。对子项目的主要支持 子项目的首席调查员可能是由其他来源提供的, 包括美国国立卫生研究院的其他来源。为子项目列出的总成本可能 表示该子项目使用的中心基础设施的估计数量, 不是由NCRR赠款提供给次级项目或次级项目工作人员的直接资金。 SNARE复合体的形成是细胞内膜融合的中心,是真核生物囊泡运输的必要步骤。囊泡相关(v-)SNARE和靶膜(t-)SNARE之间的结合导致了卷曲的线圈核心,该核心在由额外的调节蛋白和底物协调的复杂的融合过程中将两个膜结合在一起。在这个过程中,参与的SNARE蛋白的跨膜区(TMD)可能发生寡聚化。目前的兴趣集中在突触(v-)SNARE蛋白VAMP2的α-螺旋TMD上。将准备一组双标记半胱氨酸突变体,通过偶极光谱测量各个氮氧化物之间的距离,以表征该结构域。短距离(&lt;10?)将由CW-ESR测量,而较长距离将由PDS(DQC-ESR)测量。随着研究的深入,VAMP2的TMD上的残基与VAMP2的Synaxin-2结构域形成的螺旋束和可溶性(t-)SNARE-DTMD之间的距离也可以被研究。以前的ESR分析表明,酵母中Sso1p的单体和寡聚体之间存在平衡,Sso1p是参与酵母从高尔基体到质膜运输的靶膜(t-)陷阱。Ku-band鹿将使用单标记的VAMP2突变体来研究齐聚的程度(如果有的话)。

项目成果

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