肿瘤细胞无限生长、恶性转化和转移一直是令人十分关心却又倍感困惑的问题。近年来人们发现，其原因可能与肿瘤细胞内吞作用机制异常有关。癌基因USP6可发生多种染色体易位而高表达，促进人类肿瘤形成，提示USP6功能非常重要。已有结果表明，USP6特异性结合Arf6，使Arf6向肿瘤细胞质膜转位、活化，从而调节网格蛋白非依赖性内吞作用，但USP6促使Arf6转位、活化的机制尚不清楚。在本研究中，我们用PCR等技术构建了MRLC和USP6及其一系列变异体的原核表达质粒。以纯化的GST蛋白为对照，将体外表达纯化的MRLC蛋白与上述GST-USP6及其突变体融合蛋白进行GST Pulldown实验后，进行Western Blot分析，结果提示USP6与MRLC相互作用的部位可能在USP6蛋白氨基端1～174氨基酸之间；体外表达纯化的GST-MRLC蛋白与转染表达的USP6及其变异体进行GST Pull-down实验后，进行Western Blot分析，结果进一步表明USP6与MRLC相互作用的部位可能在USP6蛋白氨基端1～174氨基酸之间。以未转染和HA-pcDNA3.0空载体为对照，USP6及其变异体HA-USP6(447,delta117~174)均能下调MRLC磷酸化水平，而USP6变异体HA-USP6(447,delta59~116)和HA-USP6(447,delta59~116，V173S)则无明显作用，提示USP6可能与肌球蛋白功能调节有关。与USP6同源体PRC17作用类似，USP6高表达能抑制人MCF-7乳腺癌细胞EGFR内吞降解，以增强EGFR的稳定性和作用；而MRLC表达的下调可能在EGFR内吞降解中可能具有作用。