金属螯合亲和反胶团的构建和蛋白质分离复性研究

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基本信息

  • 批准号：
    20676098
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    28.0万
  • 负责人：
    董晓燕
  • 依托单位：
    天津大学
  • 学科分类：
    B0812.生物化工与合成生物工程
  • 结题年份：
    2009
  • 批准年份：
    2006
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2007-01-01 至2009-12-31

项目摘要

提出了构建纳米结构的金属螯合亲和反胶团复性系统的研究构想。利用自组装热力学理论指导非离子型表面活性剂的筛选，合成金属螯合表面活性剂，构建亲和反胶团；系统研究亲和反胶团的结构、蛋白质溶解特性和萃取选择性，确定具有高容量和高选择性的亲和反胶团系统；研究溶解蛋白质的反萃回收方法和亲和反胶团对变性蛋白质的溶解能力和选择性，分析变性蛋白质与活性蛋白质萃取行为的差别；研究反胶团中变性蛋白质的结构演化及其引起的反胶团结构的细微变化，分析不同种类蛋白质的复性规律和相互差异，指导包含体蛋白质的分离复性方法的建立；利用不同纯化程度的包含体蛋白质溶解液（包括含有细胞或细胞碎片的化学溶解液）为复性原料，研究利用亲和反胶团从表达包含体的细胞溶解液中直接萃取分离和复性蛋白质的技术路线。本项目将建立包含体蛋白质的分离纯化与复性过程的高效集成方法，对蛋白质复性技术和理论发展具有重要意义。

结项摘要

项目成果

期刊论文数量（9）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（2）
专利数量（0）
The role of disulfide bond formation in the conformational folding kinetics of denatured/reduced lysozyme
二硫键形成在变性/还原溶菌酶构象折叠动力学中的作用
  • DOI：
    10.1016/j.bej.2009.04.005
  • 发表时间：
    2009-09
  • 期刊：
    Biochemical Engineering Journal
  • 影响因子：
    3.9
  • 作者：
    Xiao-Yan Dong,;Wang G.-Z.,;Y. Sun:
  • 通讯作者：
    Y. Sun:
Effect of operating conditions on the refolding of his-tagged enhanced green fluorescent protein by artificial chaperone-assisted metal affinity chromatography
操作条件对人工伴侣辅助金属亲和层析组氨酸标记增强绿色荧光蛋白重折叠的影响
  • DOI：
    10.1016/j.bej.2009.08.007
  • 发表时间：
    2009-12
  • 期刊：
    Biochemical Engineering Journal
  • 影响因子：
    3.9
  • 作者：
    L.-J. Chen,;Y. Sun:;Dong X.-Y.,
  • 通讯作者：
    Dong X.-Y.,
New Development of Reverse Micelles and Applications in Protein Separation and Refolding
反胶束的新进展及其在蛋白质分离和重折叠中的应用
  • DOI：
    10.1016/s1004-9541(09)60022-7
  • 发表时间：
    2008-12-01
  • 期刊：
    CHINESE JOURNAL OF CHEMICAL ENGINEERING
  • 影响因子：
    3.8
  • 作者：
    Liu Yang;Dong Xiaoyan;Sun Yan
  • 通讯作者：
    Sun Yan
1 Refolding and purification of histidine-tagged protein by artificial chaperone-assisted metal affinity chromatography.
1 通过人工分子伴侣辅助金属亲和层析对组氨酸标签蛋白进行重折叠和纯化。
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Journal of Chromatography A
  • 影响因子：
    4.1
  • 作者：
    Y. Sun:;Dong X.-Y.,;L.-J. Chen,
  • 通讯作者：
    L.-J. Chen,
Refolding of recombinant homodimeric malate dehydrogenase expressed in Escherichia coli as inclusion bodies
在大肠杆菌中以包涵体形式表达的重组同二聚苹果酸脱氢酶的重折叠
  • DOI：
    10.1016/j.bej.2007.07.022
  • 发表时间：
    2008-03
  • 期刊：
    Biochemical Engineering Journal
  • 影响因子：
    3.9
  • 作者：
    Dong, Xiao-Yan;Sun, Yan;Fu, Min-Ling
  • 通讯作者：
    Fu, Min-Ling

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其他文献

1毛细管电泳法在检测A16-22聚集过程及海藻糖抑制聚集作用的应用.
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  • 期刊：
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  • 发表时间：
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  • 影响因子：
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    李松;刘夫锋;余林玲;赵彦娇;董晓燕
  • 通讯作者：
    董晓燕
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变性溶菌酶的重折叠
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 期刊：
  • 影响因子：
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  • 作者：
    董晓燕;吴晓月;孙彦＊
  • 通讯作者：
    孙彦＊

其他文献

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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