Posttranskriptionelle Kontrolle der Synthese des Na-Kanal-Proteins EnaC

上皮性钠-钾蛋白ENaC ist geschwindigkeitsbestimmend fgr die blutdruckabhängig和激素（醛固酮，血管紧张素II， ADH） gesteuerte na - r<s:1>钙吸收在Sammelrohr des Nephrons和große Bedeutung fgr salzabhängige Blutdruckregulation。基因转录与基因组装（¿，ß，¿）在基因分析界的合成与分析。定量分析mRNA-和蛋白- niveau - hahaben - gedoch - height， dass - indkinduced durch Salz-Diäten/激素死亡mRNA-bezogene转录后ebenine - westentlich - Rolle spielt。Entsprechende Mechanismen（机械师）：Die mRNA-spezifische蛋白合成调控机制（protein - synthesis Regulation）； rna - binding Proteinen - mit - untranslatierten Regionen - der mrna(5¿/3 UTRs) vermittelt。[endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1]。Dabei soll die nature and wirkung - potential - regulator， enact - mrna - binder protein unsusut and derder功能性Bedeutung in zellcultur and tiermodelell analyzer。

Das epitheliale Natrium-Kanal-Protein ENaC ist geschwindigkeitsbestimmend für die blutdruckabhängig und hormoneil (Aldosteron, Angiotensin II, ADH) gesteuerte Na-Rückresorption im Sammelrohr des Nephrons und hat große Bedeutung für salzabhängige Blutdruckregulation. Die Synthese ist bisher überwiegend auf der Ebene von Transkription der Gene und Assemblierung der Untereinheiten (¿, ß, ¿) in der Membran analysiert worden. Quantifizierungen auf dem mRNA- und Protein-Niveau haben jedoch gezeigt, dass bei der Induktion durch Salz-Diäten/Hormone die mRNA-bezogene posttranskriptionelle Ebene eine wesentliche Rolle spielt. Entsprechende Mechanismen sind bisher kaum untersucht. Die mRNA-spezifische Regulation der Protein-Synthese wird vor allem über die Wechselwirkung von RNA-bindenden Proteinen mit den untranslatierten Regionen der mRNAs (5¿/3 UTRs) vermittelt. Das vorliegende Projekt hat zum Ziel, die Rolle der untranslatierten Regionen der ENaC mRNAs im Zusammenhang mit der hämodynamischen und hormonellen Regulation der ENaC-Expression zu analysieren. Dabei soll die Natur und Wirkungsweise potentiell regulativer, ENaC-mRNA-bindender Proteine untersucht und deren funktionelle Bedeutung in Zellkultur und am Tiermodell analysiert werden.